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万見
- PDB-7cw2: Cryo-EM structure of Chikungunya virus in complex with Fab fragme... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cw2
タイトルCryo-EM structure of Chikungunya virus in complex with Fab fragments of mAb CHK-263 (subregion around icosahedral 5-fold vertex)
要素
  • Capsid proteinカプシド
  • E1 glycoprotein
  • E2 glycoprotein
  • Fab heavy chainFragment antigen-binding
  • Fab light chainFragment antigen-binding
キーワードVIRUS/IMMUNE SYSTEM / CHIKV (チクングニア熱) / Fab / complex / localized reconstruction / VIRUS (ウイルス) / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane ...トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / RNA binding / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Zhou, Q.F. / Fox, J.M. / Earnest, J.T. / Ng, T.S. / Kim, A.S. / Fibriansah, G. / Kostyuchenko, V.A. / Shu, B. / Diamond, M.S. / Lok, S.M.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Other governmentMOH シンガポール
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structural basis of Chikungunya virus inhibition by monoclonal antibodies.
著者: Qun Fei Zhou / Julie M Fox / James T Earnest / Thiam-Seng Ng / Arthur S Kim / Guntur Fibriansah / Victor A Kostyuchenko / Jian Shi / Bo Shu / Michael S Diamond / Shee-Mei Lok /
要旨: Chikungunya virus (CHIKV) is an emerging viral pathogen that causes both acute and chronic debilitating arthritis. Here, we describe the functional and structural basis as to how two anti-CHIKV ...Chikungunya virus (CHIKV) is an emerging viral pathogen that causes both acute and chronic debilitating arthritis. Here, we describe the functional and structural basis as to how two anti-CHIKV monoclonal antibodies, CHK-124 and CHK-263, potently inhibit CHIKV infection in vitro and in vivo. Our in vitro studies show that CHK-124 and CHK-263 block CHIKV at multiple stages of viral infection. CHK-124 aggregates virus particles and blocks attachment. Also, due to antibody-induced virus aggregation, fusion with endosomes and egress are inhibited. CHK-263 neutralizes CHIKV infection mainly by blocking virus attachment and fusion. To determine the structural basis of neutralization, we generated cryogenic electron microscopy reconstructions of Fab:CHIKV complexes at 4- to 5-Å resolution. CHK-124 binds to the E2 domain B and overlaps with the Mxra8 receptor-binding site. CHK-263 blocks fusion by binding an epitope that spans across E1 and E2 and locks the heterodimer together, likely preventing structural rearrangements required for fusion. These results provide structural insight as to how neutralizing antibody engagement of CHIKV inhibits different stages of the viral life cycle, which could inform vaccine and therapeutic design.
履歴
登録2020年8月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30479
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: E1 glycoprotein
H: E2 glycoprotein
A: E1 glycoprotein
B: E2 glycoprotein
D: E1 glycoprotein
E: E2 glycoprotein
I: Capsid protein
C: Capsid protein
F: Capsid protein
U: Fab heavy chain
T: Fab light chain
g: E1 glycoprotein
h: E2 glycoprotein
a: E1 glycoprotein
b: E2 glycoprotein
d: E1 glycoprotein
e: E2 glycoprotein
i: Capsid protein
c: Capsid protein
f: Capsid protein
W: Fab heavy chain
V: Fab light chain
J: E1 glycoprotein
K: E2 glycoprotein
L: Capsid protein
M: E1 glycoprotein
N: E2 glycoprotein
O: Capsid protein
P: E1 glycoprotein
Q: E2 glycoprotein
R: Capsid protein
j: E1 glycoprotein
k: E2 glycoprotein
l: Capsid protein
m: E1 glycoprotein
n: E2 glycoprotein
o: Capsid protein
p: E1 glycoprotein
q: E2 glycoprotein
r: Capsid protein
s: E1 glycoprotein
t: E2 glycoprotein
u: Capsid protein
v: E1 glycoprotein
w: E2 glycoprotein
x: Capsid protein
y: E1 glycoprotein
z: E2 glycoprotein
S: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,755,05149
ポリマ－1,755,05149
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
E1 glycoprotein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 47503.016 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
参照: UniProt: Q8JUX5*PLUS
#2: タンパク質
E2 glycoprotein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 46904.559 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
参照: UniProt: Q8JUX5*PLUS, トガビリン
#3: タンパク質
Capsid protein / カプシド / Togavirin / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 16428.607 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
参照: UniProt: A0A6B9KBE1, UniProt: Q8JUX5*PLUS, トガビリン
#4: 抗体 Fab heavy chain / Fragment antigen-binding / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 22872.670 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#5: 抗体 Fab light chain / Fragment antigen-binding / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 23381.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Localized reconstruction of subregions around the icosahedral 5-fold vertex of CHIKV:CHK-263 Fab complexCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Chikungunya virusチクングニア熱ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#1-#31NATURAL
3Fab region of CHK-263ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#4-#51NATURAL
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
31NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)37124
33Mus musculus (ハツカネズミ)10090
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 401533 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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