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- PDB-6y3z: Crystal structure of the Pby1 ATP-grasp enzyme bound to the S. ce... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y3z
タイトルCrystal structure of the Pby1 ATP-grasp enzyme bound to the S. cerevisiae mRNA decapping complex (Dcp1-Dcp2-Edc3)
要素
  • Enhancer of mRNA-decapping protein 3
  • Probable tubulin--tyrosine ligase PBY1
  • m7GpppN-mRNA hydrolase
  • mRNA-decapping enzyme subunit 1
キーワードHYDROLASE / RNA decay enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-tyrosine ligase / RNA decapping complex / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase / 5'-(N(7)-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase activity / cytoplasmic side of membrane / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA ...tubulin-tyrosine ligase / RNA decapping complex / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase / 5'-(N(7)-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase activity / cytoplasmic side of membrane / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / tubulin-tyrosine ligase activity / P-body assembly / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / stress granule assembly / enzyme activator activity / P-body / mRNA processing / manganese ion binding / hydrolase activity / chromatin binding / mRNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Probable tubulin-tyrosine ligase / FDF domain / FDF domain / DFDF domain / DFDF domain profile. / FDF / mRNA-decapping enzyme subunit 1 / Dcp1-like decapping family / Survival protein SurE-like phosphatase/nucleotidase / SurE-like phosphatase/nucleotidase superfamily ...Probable tubulin-tyrosine ligase / FDF domain / FDF domain / DFDF domain / DFDF domain profile. / FDF / mRNA-decapping enzyme subunit 1 / Dcp1-like decapping family / Survival protein SurE-like phosphatase/nucleotidase / SurE-like phosphatase/nucleotidase superfamily / Survival protein SurE / YjeF N-terminal domain superfamily / YjeF-related protein N-terminus / YjeF N-terminal domain / YjeF N-terminal domain profile. / mRNA decapping protein 2, Box A domain / mRNA decapping protein 2, Box A domain superfamily / mRNA decapping enzyme 2 , NUDIX hydrolase domain / Dcp2, box A domain / Dcp2, box A domain / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / : / Sm domain profile. / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable tubulin--tyrosine ligase PBY1 / Enhancer of mRNA-decapping protein 3 / m7GpppN-mRNA hydrolase / mRNA-decapping enzyme subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.49 Å
データ登録者Graille, M.
資金援助 フランス, 3件
組織認可番号
ATIP-Avenir フランス
French National Research AgencyANR-11-BSV800902 フランス
French National Research AgencyANR-10-LABX-0030-INRT フランス
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / : 2020
タイトル: Pby1 is a direct partner of the Dcp2 decapping enzyme.
著者: Charenton, C. / Gaudon-Plesse, C. / Back, R. / Ulryck, N. / Cosson, L. / Seraphin, B. / Graille, M.
履歴
登録2020年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: m7GpppN-mRNA hydrolase
B: mRNA-decapping enzyme subunit 1
C: Enhancer of mRNA-decapping protein 3
P: Probable tubulin--tyrosine ligase PBY1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,0215
ポリマ-116,9974
非ポリマー241
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4530 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area36020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.210, 90.600, 194.240
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 m7GpppN-mRNA hydrolase / Protein PSU1 / mRNA-decapping enzyme subunit 2


分子量: 32946.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: DCP2, PSU1, YNL118C, N1917
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P53550, 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase
#2: タンパク質 mRNA-decapping enzyme subunit 1


分子量: 26705.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: DCP1, YOL149W
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q12517
#3: タンパク質 Enhancer of mRNA-decapping protein 3


分子量: 7448.622 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: EDC3, LSM16, YEL015W
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P39998
#4: タンパク質 Probable tubulin--tyrosine ligase PBY1 / P-body-associated protein 1


分子量: 49895.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: PBY1, YBR094W, YBR0821
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P38254, tubulin-tyrosine ligase
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.05 M calcium acetate; 0.1 M sodium cacodylate pH6; 25% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97626 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.49→48.5 Å / Num. obs: 16546 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 10.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.034 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 3.49→3.55 Å / Rmerge(I) obs: 1.409 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 828 / CC1/2: 0.07 / Rpim(I) all: 0.479 / Rsym value: 1.494

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4K6E, 6Y3P, 5LOP
解像度: 3.49→48.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.899 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.638
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.321 766 4.63 %RANDOM
Rwork0.246 ---
obs0.25 16539 99.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 300 Å2 / Biso mean: 193.18 Å2 / Biso min: 83.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.7068 Å20 Å20 Å2
2---16.5042 Å20 Å2
3---1.7973 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.54 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.49→48.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5569 0 1 0 5570
Biso mean--128.98 --
残基数----672
拘束条件
Refine-IDタイプRestraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2038SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes176HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes781HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5682HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion728SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6605SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5682HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7660HARMONIC21.27
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.92
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion27.31
LS精密化 シェル解像度: 3.49→3.73 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 124 4.29 %
Rwork0.229 2767 -
all0.231 2891 -
obs--98.2 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0178-0.914-3.92940.5938-1.01435.6324-0.04710.43920.4969-0.246-0.0657-1.08850.96740.25230.11280.18470.20180.304-0.2654-0.2910.150924.6037-6.632420.9765
27.15534.9102-0.5069.037-3.944711.4522-0.014-0.49680.01810.2210.1444-0.4870.19310.0968-0.13050.6078-0.12880.304-0.0401-0.304-0.512427.8621-20.3561-13.4558
33.77332.60282.16168.64611.30963.61140.29830.12790.20460.7459-0.36850.17750.59580.17810.07030.17240.0517-0.0581-0.4735-0.0424-0.36843.35970.182648.6714
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A14 - 266
2X-RAY DIFFRACTION2{ C|* }C2 - 64
3X-RAY DIFFRACTION3{ P|* }P335 - 751

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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