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万見
- PDB-6ogy: In situ structure of Rotavirus RNA-dependent RNA polymerase at du... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ogy
タイトルIn situ structure of Rotavirus RNA-dependent RNA polymerase at duplex-open state
要素
  • DNA/RNA (5'-D(*(GTG))-R(P*GP*C)-3')
  • Inner capsid protein VP2
  • RNA (5'-R(P*AP*GP*CP*C)-3')
  • RNA-dependent RNA polymerase of rotavirus A
キーワードviral protein/transferase/rna (ウイルス性) / RNA-dependent RNA polymerase (RNA依存性RNAポリメラーゼ) / capsid shell protein / transcription (転写 (生物学)) / in situ structure / rotavirus (ロタウイルス) / transcriptional factors / reovirus / VIRUS (ウイルス) / viral protein-transferase-rna complex (ウイルス性)
機能・相同性
機能・相同性情報


T=2 icosahedral viral capsid / viral inner capsid / viral genome replication / virion component / viral nucleocapsid / RNA依存性RNAポリメラーゼ / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Rotavirus VP2 / Rotavirus VP2 protein / Rotavirus VP1 RNA-directed RNA polymerase, C-terminal / Viral RNA-directed RNA polymerase, 4-helical domain / Rotavirus VP1 C-terminal domain / RNA-directed RNA polymerase, luteovirus / Viral RNA-directed RNA-polymerase / RNA-directed RNA polymerase, reovirus / RdRp of Reoviridae dsRNA viruses catalytic domain profile. / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA/RNA hybrid / リボ核酸 / RNA依存性RNAポリメラーゼ / Inner capsid protein VP2
類似検索 - 構成要素
生物種Rotavirus A (ロタウイルス A)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Ding, K. / Chang, T. / Shen, W. / Roy, P. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 8件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)1S10RR23057 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD018111 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: In situ structures of rotavirus polymerase in action and mechanism of mRNA transcription and release.
著者: Ke Ding / Cristina C Celma / Xing Zhang / Thomas Chang / Wesley Shen / Ivo Atanasov / Polly Roy / Z Hong Zhou /
要旨: Transcribing and replicating a double-stranded genome require protein modules to unwind, transcribe/replicate nucleic acid substrates, and release products. Here we present in situ cryo-electron ...Transcribing and replicating a double-stranded genome require protein modules to unwind, transcribe/replicate nucleic acid substrates, and release products. Here we present in situ cryo-electron microscopy structures of rotavirus dsRNA-dependent RNA polymerase (RdRp) in two states pertaining to transcription. In addition to the previously discovered universal "hand-shaped" polymerase core domain shared by DNA polymerases and telomerases, our results show the function of N- and C-terminal domains of RdRp: the former opens the genome duplex to isolate the template strand; the latter splits the emerging template-transcript hybrid, guides genome reannealing to form a transcription bubble, and opens a capsid shell protein (CSP) to release the transcript. These two "helicase" domains also extensively interact with CSP, which has a switchable N-terminal helix that, like cellular transcriptional factors, either inhibits or promotes RdRp activity. The in situ structures of RdRp, CSP, and RNA in action inform mechanisms of not only transcription, but also replication.
履歴
登録2019年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20059
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20059
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-dependent RNA polymerase of rotavirus A
C: Inner capsid protein VP2
D: Inner capsid protein VP2
E: Inner capsid protein VP2
F: Inner capsid protein VP2
G: Inner capsid protein VP2
H: Inner capsid protein VP2
I: Inner capsid protein VP2
J: Inner capsid protein VP2
K: Inner capsid protein VP2
L: Inner capsid protein VP2
M: DNA/RNA (5'-D(*(GTG))-R(P*GP*C)-3')
N: RNA (5'-R(P*AP*GP*CP*C)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,162,16713
ポリマ－1,162,16713
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 RNA-dependent RNA polymerase of rotavirus A / Protein VP1


分子量: 125276.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rotavirus A (ロタウイルス A) / 参照: UniProt: G0YZJ9, RNA依存性RNAポリメラーゼ
#2: タンパク質
Inner capsid protein VP2 / Capsid shell protein of rotavirus A


分子量: 103425.992 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rotavirus A (ロタウイルス A) / 参照: UniProt: G0YZK0
#3: DNA/RNAハイブリッド DNA/RNA (5'-D(*(GTG))-R(P*GP*C)-3')


分子量: 1390.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rotavirus A (ロタウイルス A)
#4: RNA鎖 RNA (5'-R(P*AP*GP*CP*C)-3')


分子量: 1239.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rotavirus A (ロタウイルス A)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Rotavirus A / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Rotavirus A (ロタウイルス A)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 22 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 25

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.14_3260: phenix.real_space_refine) / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2粒子像選択
2Leginon画像取得
4CTFFIND4CTF補正
10RELION2初期オイラー角割当
11RELION2最終オイラー角割当
12RELION2分類
13RELION2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 798260 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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