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- PDB-6kui: Active conformation of HslV from Staphylococcus aureus. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kui
タイトルActive conformation of HslV from Staphylococcus aureus.
要素ATP-dependent protease subunit HslV
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / HslV / bacterial proteasome / Threonine protease / protease (プロテアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


HslU-HslV peptidase / HslUV protease complex / proteasome core complex / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ATP-dependent protease, HslV subunit / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent protease subunit HslV
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Ha, N.-C. / Jeong, S.
引用ジャーナル: Mol.Cells / 年: 2020
タイトル: Cleavage-Dependent Activation of ATP-Dependent Protease HslUV from Staphylococcus aureus .
著者: Jeong, S. / Ahn, J. / Kwon, A.R. / Ha, N.-C.
履歴
登録2019年9月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9103
ポリマ－64,9103
非ポリマー00
水2,342130
1
A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV

A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV

A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV

A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)259,63912
ポリマ－259,63912
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area32590 Å2
ΔGint-154 kcal/mol
Surface area73230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.670, 108.776, 123.004
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-214-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent protease subunit HslV


分子量: 21636.568 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (strain Mu50 / ATCC 700699) (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: hslV, clpQ, SAV1253 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P65796, HslU-HslV peptidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.1 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Bis-Tris propane, Citric acid, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2018年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→50 Å / Num. obs: 27546 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 26.65 Å2 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 2.33→2.37 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 1245 / Rpim(I) all: 0.184 / Rrim(I) all: 0.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KR1

6kr1


解像度: 2.33→41.25 Å / SU ML: 0.2976 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 23.4644
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2511 2000 7.97 %
Rwork0.1962 --
obs0.2004 25104 90.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 35.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.33→41.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3930 0 0 130 4060
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00223974
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.45965352
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0425623
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0015693
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.43872396
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.33-2.390.333680.2606788X-RAY DIFFRACTION44.03
2.39-2.450.2952940.24761091X-RAY DIFFRACTION60.27
2.45-2.520.27381170.25551336X-RAY DIFFRACTION74.51
2.52-2.60.33731390.24751616X-RAY DIFFRACTION89.22
2.6-2.70.33051520.24031746X-RAY DIFFRACTION96.05
2.7-2.80.29771540.23651784X-RAY DIFFRACTION98.18
2.8-2.930.24921560.21391803X-RAY DIFFRACTION98.99
2.93-3.090.2711550.22391802X-RAY DIFFRACTION99.19
3.09-3.280.28051590.2191825X-RAY DIFFRACTION99.6
3.28-3.530.25471580.20741822X-RAY DIFFRACTION99.65
3.53-3.890.24121570.17841824X-RAY DIFFRACTION99.8
3.89-4.450.21721600.16081842X-RAY DIFFRACTION99.9
4.45-5.610.20541620.15691881X-RAY DIFFRACTION99.9
5.61-41.250.20021690.16041944X-RAY DIFFRACTION99.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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