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- PDB-6hts: Cryo-EM structure of the human INO80 complex bound to nucleosome -

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データベース: PDB / ID: 6hts
タイトルCryo-EM structure of the human INO80 complex bound to nucleosome
構成要素
  • (DNA (150-MER)) x 2
  • Actin-related protein 5
  • Chromatin-remodeling ATPase INO80
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.1
  • Histone H4
  • INO80 complex subunit B
  • RuvB-like 1
  • RuvB-like 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Chromatin (クロマチン) / Remodeller / Nucleosome (ヌクレオソーム) / DNA Binding (デオキシリボ核酸) / Histones / DNA repair (DNA修復) / ATPase (ATPアーゼ) / Helicase (ヘリカーゼ) / Sliding / Complex
機能・相同性TIP49 AAA-lid domain / HIT zinc finger / Histone H2A conserved site / CENP-T/Histone H4, histone fold / RuvB-like helicase 1 / RuvB-like helicase 2 / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / アクチン / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / SNF2 family N-terminal domain ...TIP49 AAA-lid domain / HIT zinc finger / Histone H2A conserved site / CENP-T/Histone H4, histone fold / RuvB-like helicase 1 / RuvB-like helicase 2 / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / アクチン / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / SNF2 family N-terminal domain / Helicase conserved C-terminal domain / PAPA-1-like conserved region / DNA helicase Ino80 / TIP49 P-loop domain / DNA-binding domain / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / C-terminus of histone H2A / Histone H2A signature. / Histone H4 signature. / Histone H3 signature 1. / Actins signature 2. / Histone H3 signature 2. / Histone H2A, C-terminal domain / INO80 complex, subunit Ies2 / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / TATA box binding protein associated factor (TAF) / Histone H3/CENP-A / SNF2-related, N-terminal domain / Histone H2B / Helicase, C-terminal / Histone H4 / Histone H2A / AAA+ ATPase domain / Actin family / Actin, conserved site / INO80 complex subunit B-like conserved region / Actin-related protein 5 / Histone H2A/H2B/H3 / Zinc finger, HIT-type / Histone-fold / TIP49, P-loop domain / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Histone H4, conserved site / DBINO domain / RuvB-like / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / Histone H2B signature. / DBINO domain profile. / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Meiotic synapsis / UCH proteinases / Ub-specific processing proteases / Metalloprotease DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Processing of DNA double-strand break ends / DNA Damage Recognition in GG-NER / G2/M DNA damage checkpoint / DNAメチル化 / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Chain Elongation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Estrogen-dependent gene expression / 遺伝的組換え / Amyloid fiber formation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Transcriptional regulation by small RNAs / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Packaging Of Telomere Ends / PRC2 methylates histones and DNA / Condensation of Prophase Chromosomes / SUMOylation of chromatin organization proteins / Interleukin-7 signaling / Oxidative Stress Induced Senescence / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / HATs acetylate histones / RMTs methylate histone arginines / Chromatin modifying enzymes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / NoRC negatively regulates rRNA expression / Telomere Extension By Telomerase / negative regulation of estrogen receptor binding / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / transcriptional activation by promoter-enhancer looping / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / histone H2A acetylation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / nucleosome mobilization
機能・相同性情報
試料の由来Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
実験手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 4.8 Å 分解能
データ登録者Ayala, R. / Willhoft, O. / Aramayo, R.J. / Wilkinson, M. / McCormack, E.A. / Ocloo, L. / Wigley, D.B. / Zhang, X.
引用ジャーナル: Nature / : 2018
タイトル: Structure and regulation of the human INO80-nucleosome complex.
著者: Rafael Ayala / Oliver Willhoft / Ricardo J Aramayo / Martin Wilkinson / Elizabeth A McCormack / Lorraine Ocloo / Dale B Wigley / Xiaodong Zhang
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2018年10月4日 / 公開: 2018年11月7日

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  • マップデータ: EMDB-3954
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: RuvB-like 1
B: RuvB-like 2
C: RuvB-like 1
D: RuvB-like 2
E: RuvB-like 1
F: RuvB-like 2
G: Chromatin-remodeling ATPase INO80
H: Actin-related protein 5
I: Histone H3.1
J: Histone H4
K: Histone H2A type 1-B/E
L: Histone H2B type 1-J
M: Histone H3.1
N: Histone H4
O: Histone H2A type 1-B/E
P: Histone H2B type 1-J
R: INO80 complex subunit B
X: DNA (150-MER)
Y: DNA (150-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)811,32326
ポリマ-808,69519
非ポリマ-2,6297
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
実験手法PISA

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構成要素

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タンパク質・ペプチド , 9種, 17分子 ACEBDFGHIMJNKOLPR

#1: タンパク質・ペプチド RuvB-like 1 / / 49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-54 / INO80 complex subunit H / Nuclear matrix protein 238 / NMP 238 / Pontin 52 / TIP49a / TIP60-associated protein 54-alpha / TAP54-alpha


分子量: 50296.914 Da / 分子数: 3 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RUVBL1, INO80H, NMP238, TIP49, TIP49ARuvB-like 1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
Variant (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q9Y265, ヘリカーゼ
#2: タンパク質・ペプチド RuvB-like 2 / 48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-51 / INO80 complex subunit J / Repressing pontin 52 / Reptin 52 / TIP49b / TIP60-associated protein 54-beta / TAP54-beta


分子量: 51222.465 Da / 分子数: 3 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RUVBL2, INO80J, TIP48, TIP49B, CGI-46
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
Variant (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q9Y230, ヘリカーゼ
#3: タンパク質・ペプチド Chromatin-remodeling ATPase INO80 / hINO80 / DNA helicase-related INO80 complex homolog 1 / DNA helicase-related protein INO80 / INO80 complex subunit A


分子量: 146390.703 Da / 分子数: 1 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INO80, INO80A, INOC1, KIAA1259
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
Variant (発現宿主): Sf9
参照: UniProt: Q9ULG1, Hydrolases, Acting on acid anhydrides, Acting on acid anhydrides to facilitate cellular and subcellular movement
#4: タンパク質・ペプチド Actin-related protein 5 / hARP5 / Sarcoma antigen NY-SAR-16


分子量: 68372.336 Da / 分子数: 1 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTR5, ARP5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
Variant (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q9H9F9
#5: タンパク質・ペプチド Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15437.167 Da / 分子数: 2 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#6: タンパク質・ペプチド Histone H4 /


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#7: タンパク質・ペプチド Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 14165.551 Da / 分子数: 2 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2AB, H2AFM, HIST1H2AE, H2AFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#8: タンパク質・ペプチド Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 13935.239 Da / 分子数: 2 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2BJ, H2BFR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899
#9: タンパク質・ペプチド INO80 complex subunit B / High mobility group AT-hook 1-like 4 / IES2 homolog / hIes2 / PAP-1-associated protein 1 / PAPA-1 / Zinc finger HIT domain-containing protein 4


分子量: 38704.172 Da / 分子数: 1 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INO80B, HMGA1L4, PAPA1, ZNHIT4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9C086

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DNA鎖 , 2種, 2分子 XY

#10: DNA鎖 DNA (150-MER)


分子量: 70604.938 Da / 分子数: 1 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#11: DNA鎖 DNA (150-MER)


分子量: 70199.641 Da / 分子数: 1 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 2種, 7分子

#12: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / : C10H15N5O10P2 / アデノシン二リン酸 / コメント: ADP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#13: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / : Zn / 亜鉛

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実験情報

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実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent ID由来
1Complex of core human INO80 with nucleosomeCOMPLEX1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,110MULTIPLE SOURCES
2nucleosomeCOMPLEX1,2,3,4,51RECOMBINANT
4human INO80COMPLEX9,10,111RECOMBINANT
3Histone subunitsCOMPLEX6,7,81RECOMBINANT
由来(天然)
ID構成単位・集合体のIDNcbi tax ID生物種
129606Homo sapiens (ヒト)
239606Homo sapiens (ヒト)
319606Homo sapiens (ヒト)
4432630synthetic construct (人工物)
由来(組換発現)
ID構成単位・集合体のIDNcbi tax ID生物種
1432630synthetic construct (人工物)
227108Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
33562Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7
撮影電子線照射量: 80
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: refinement
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
4GctfCTF correction
10cryoSPARCinitial Euler assignment
11RELIONfinal Euler assignment
13RELION3D reconstruction
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1
3次元再構成分解能: 4.8 / 分解能の評価方法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58145 / 対称性のタイプ: POINT
精密化中の拘束条件
Refine IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00439901
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.53355316
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.02223216
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0376487
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0036100

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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