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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6f5j | |||||||||
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タイトル | Structure of deformed wing virus carrying the GFP gene | |||||||||
要素 | (Genome polyprotein) x 3 | |||||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN / Deformed wing virus / Picornavirales / Iflaviridae / Iflavirus | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 host cell membrane / viral capsid / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / proteolysis ...host cell membrane / viral capsid / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Deformed wing virus (ウイルス) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Skubnik, K. / Plevka, P. | |||||||||
資金援助 | 2件
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引用 | ジャーナル: Curr Opin Virol / 年: 2020 タイトル: Virion structures and genome delivery of honeybee viruses. 著者: Michaela Procházková / Karel Škubník / Tibor Füzik / Liya Mukhamedova / Antonín Přidal / Pavel Plevka / 要旨: The western honeybee is the primary pollinator of numerous food crops. Furthermore, honeybees are essential for ecosystem stability by sustaining the diversity and abundance of wild flowering plants. ...The western honeybee is the primary pollinator of numerous food crops. Furthermore, honeybees are essential for ecosystem stability by sustaining the diversity and abundance of wild flowering plants. However, the worldwide population of honeybees is under pressure from environmental stress and pathogens. Viruses from the families Iflaviridae and Dicistroviridae, together with their vector, the parasitic mite Varroa destructor, are the major threat to the world's honeybees. Dicistroviruses and iflaviruses have capsids with icosahedral symmetries. Acidic pH triggers the genome release of both dicistroviruses and iflaviruses. The capsids of iflaviruses expand, whereas those of dicistroviruses remain compact until the genome release. Furthermore, dicistroviruses use inner capsid proteins, whereas iflaviruses employ protruding domains or minor capsid proteins from the virion surface to penetrate membranes and deliver their genomes into the cell cytoplasm. The structural characterization of the infection process opens up possibilities for the development of antiviral compounds. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6f5j.cif.gz | 170.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6f5j.ent.gz | 133.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6f5j.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6f5j_validation.pdf.gz | 838.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6f5j_full_validation.pdf.gz | 845.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6f5j_validation.xml.gz | 40 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6f5j_validation.cif.gz | 59.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f5/6f5j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f5/6f5j | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
2 |
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3 |
| x 5
4 |
| x 6
5 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28679.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Deformed wing virus (ウイルス) / 参照: UniProt: L0CTV4 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 28360.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Deformed wing virus (ウイルス) / 参照: UniProt: E0YTW0 |
#3: タンパク質 | 分子量: 46697.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Deformed wing virus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q7TG18 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Deformed wing virus / タイプ: VIRUS / 詳細: Virus was purified from honeybee pupae. / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Deformed wing virus (ウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Apis mellifera |
ウイルス殻 | 直径: 390 nm / 三角数 (T数): 3 |
緩衝液 | pH: 7.4 詳細: Dulbeccos Phosphate Buffered Saline D8537 sigma aldrich |
試料 | 濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Virus was dissolved in PBS buffer. |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 倍率(補正後): 74235 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 21 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 16 / 利用したフレーム数/画像: 2-16 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: (1.12rc0_2787: ???) / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 32573 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 3.1→243.399 Å / SU ML: 0.8 / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 48.02 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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