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- PDB-6bfn: Crystal structure of human IRAK1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bfn
タイトルCrystal structure of human IRAK1
要素Interleukin-1 receptor-associated kinase 1IRAK1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Interleukin-1 (IL-1) receptor-associated kinases
機能・相同性
機能・相同性情報


: / regulation of cytokine-mediated signaling pathway / : / protein serine/threonine kinase activity => GO:0004674 / toll-like receptor 2 signaling pathway / : / : / MyD88 dependent cascade initiated on endosome / Transcriptional Regulation by MECP2 / TRAF6 mediated induction of NFkB and MAP kinases upon TLR7/8 or 9 activation ...: / regulation of cytokine-mediated signaling pathway / : / protein serine/threonine kinase activity => GO:0004674 / toll-like receptor 2 signaling pathway / : / : / MyD88 dependent cascade initiated on endosome / Transcriptional Regulation by MECP2 / TRAF6 mediated induction of NFkB and MAP kinases upon TLR7/8 or 9 activation / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / toll-like receptor 9 signaling pathway / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / interleukin-1-mediated signaling pathway / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / toll-like receptor 4 signaling pathway / Toll様受容体 / type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of type I interferon production / JNK cascade / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / heat shock protein binding / p75NTR recruits signalling complexes / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / viral process / NF-kB is activated and signals survival / lipid droplet / response to interleukin-1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / NOD1/2 Signaling Pathway / positive regulation of MAP kinase activity / Interleukin-1 signaling / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / PIP3 activates AKT signaling / cellular response to heat / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / kinase activity / cellular response to hypoxia / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to lipopolysaccharide / response to lipopolysaccharide / protein autophosphorylation / endosome membrane / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / protein heterodimerization activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / 自然免疫系 / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Interleukin-1 receptor-associated kinase 1, death domain / Interleukin-1 receptor-associated kinase 1 / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Interleukin-1 receptor-associated kinase 1, death domain / Interleukin-1 receptor-associated kinase 1 / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DL1 / Interleukin-1 receptor-associated kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Wang, L. / Qiao, Q. / Wu, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI050872 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of human IRAK1.
著者: Wang, L. / Qiao, Q. / Ferrao, R. / Shen, C. / Hatcher, J.M. / Buhrlage, S.J. / Gray, N.S. / Wu, H.
履歴
登録2017年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-1 receptor-associated kinase 1
B: Interleukin-1 receptor-associated kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3134
ポリマ－75,5552
非ポリマー7592
水2,810156
1
A: Interleukin-1 receptor-associated kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1572
ポリマ－37,7771
非ポリマー3791
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Interleukin-1 receptor-associated kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1572
ポリマ－37,7771
非ポリマー3791
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.059, 88.059, 177.034
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-1 receptor-associated kinase 1 / IRAK1 / IRAK-1


分子量: 37777.289 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 194-530 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRAK1, IRAK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P51617, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-DL1 / N-[2-methoxy-4-(morpholin-4-yl)phenyl]-6-(1H-pyrazol-5-yl)pyridine-2-carboxamide


分子量: 379.412 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N5O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.84 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 20% PEG3350, 0.2 M calcium chloride, 0.1 M HEPES, pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月21日
放射モノクロメーター: single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→88.06 Å / Num. obs: 33471 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.4 % / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル最高解像度: 2.26 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.26→78.844 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2269 1703 5.1 %
Rwork0.184 --
obs0.1861 33415 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→78.844 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4695 0 56 156 4907
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054872
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9166595
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4591843
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033711
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004854
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2601-2.32660.34971440.2642581X-RAY DIFFRACTION100
2.3266-2.40170.27181530.25122573X-RAY DIFFRACTION100
2.4017-2.48750.26641450.2252584X-RAY DIFFRACTION100
2.4875-2.58710.29811420.21252599X-RAY DIFFRACTION100
2.5871-2.70490.28681330.21152614X-RAY DIFFRACTION100
2.7049-2.84750.24251490.20142604X-RAY DIFFRACTION100
2.8475-3.02590.26121330.21212634X-RAY DIFFRACTION100
3.0259-3.25950.24581680.19692595X-RAY DIFFRACTION100
3.2595-3.58760.26591270.18322648X-RAY DIFFRACTION100
3.5876-4.10670.17891050.16282708X-RAY DIFFRACTION100
4.1067-5.17380.20311520.14972718X-RAY DIFFRACTION100
5.1738-78.89180.17111520.16952854X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -30.1412 Å / Origin y: 8.9839 Å / Origin z: 17.1108 Å
111213212223313233
T0.2213 Å20.0626 Å2-0.0292 Å2-0.2607 Å2-0.032 Å2--0.1936 Å2
L1.7116 °20.6386 °20.0171 °2-1.2915 °2-0.0576 °2--1.1195 °2
S-0.0119 Å °0.1399 Å °-0.0343 Å °-0.05 Å °0.0481 Å °0.0439 Å °-0.025 Å °-0.0568 Å °-0.0214 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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