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- PDB-5uvr: The core region of PilO from the type IV pilus system of Pseudomo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uvr
タイトルThe core region of PilO from the type IV pilus system of Pseudomonas aeruginosa
要素PilO protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / alignment subcomplex / modified ferredoxin fold / reductive methylation / type iv pili (性繊毛)
機能・相同性
機能・相同性情報


oligosaccharyl transferase activity / type IV pilus assembly / type IV pilus-dependent motility / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Type IV pilus inner membrane component PilO / Pilus assembly protein, PilO / Ribosomal protein S6/Translation elongation factor EF1B / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Howell, P.L. / Junop, M.S.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-93585 カナダ
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Conserved, unstructured regions in Pseudomonas aeruginosa PilO are important for type IVa pilus function.
著者: Leighton, T.L. / Mok, M.C. / Junop, M.S. / Howell, P.L. / Burrows, L.L.
履歴
登録2017年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PilO protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8141
ポリマ－10,8141
非ポリマー00
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PilO protein

A: PilO protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6272
ポリマ－21,6272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
Buried area1170 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area11570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.810, 40.810, 250.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-353-

HOH

21A-379-

HOH

31A-397-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PilO protein / Pilus assembly protein / PilO


分子量: 10813.502 Da / 分子数: 1 / 断片: core region (UNP residues 109-206) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
遺伝子: pilO, PAERUG_E15_London_28_01_14_03389, PAERUG_P32_London_17_VIM_2_10_11_01500
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q51353
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M NaCl, 0.1 M CAPS pH 10.5, 20% (v/v) PEG 8000), 3% (v/v) DMSO

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→35.342 Å / Num. obs: 14759 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / Net I/σ(I): 10.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
iMOSFLMdata processing
PHENIX位相決定
PHENIXモデル構築
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2RJZ

2rjz


解像度: 1.7→35.342 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.64
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2674 1468 9.99 %
Rwork0.2311 --
obs0.2347 14688 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→35.342 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数752 0 0 97 849
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006767
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8261042
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.826458
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055123
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006132
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7001-1.76080.31921400.28911259X-RAY DIFFRACTION100
1.7608-1.83130.29021400.26821264X-RAY DIFFRACTION100
1.8313-1.91470.311420.25691277X-RAY DIFFRACTION100
1.9147-2.01560.30761450.25121295X-RAY DIFFRACTION100
2.0156-2.14190.30891430.24671307X-RAY DIFFRACTION100
2.1419-2.30720.25171450.23861295X-RAY DIFFRACTION100
2.3072-2.53930.29561460.25021327X-RAY DIFFRACTION100
2.5393-2.90660.28721500.24311339X-RAY DIFFRACTION100
2.9066-3.66150.23961500.21311362X-RAY DIFFRACTION100
3.6615-35.35010.24831670.21491495X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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