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万見
- PDB-5u2u: Crystal structure of the Hsp104 N-terminal domain from Saccharomy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u2u
タイトルCrystal structure of the Hsp104 N-terminal domain from Saccharomyces cerevisiae
要素Heat shock protein 104Heat shock response
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / Saccharomyces cerevisiae (出芽酵母) / Hsp104 / N-terminal domain (N末端)
機能・相同性
機能・相同性情報


trehalose metabolism in response to heat stress / TRC complex / cellular heat acclimation / protein folding in endoplasmic reticulum / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding ...trehalose metabolism in response to heat stress / TRC complex / cellular heat acclimation / protein folding in endoplasmic reticulum / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Clp, N-terminal domain superfamily ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 104
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.541 Å
データ登録者Wang, P. / Li, J. / Sha, B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM080261 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2017
タイトル: Crystal structures of Hsp104 N-terminal domains from Saccharomyces cerevisiae and Candida albicans suggest the mechanism for the function of Hsp104 in dissolving prions.
著者: Wang, P. / Li, J. / Weaver, C. / Lucius, A. / Sha, B.
履歴
登録2016年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein 104
B: Heat shock protein 104
C: Heat shock protein 104


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6293
ポリマ－56,6293
非ポリマー00
水19811
1
A: Heat shock protein 104


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8761
ポリマ－18,8761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Heat shock protein 104


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8761
ポリマ－18,8761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Heat shock protein 104


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8761
ポリマ－18,8761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.587, 66.255, 74.577
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.37, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein 104 / Heat shock response / Protein aggregation-remodeling factor HSP104


分子量: 18876.271 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HSP104, YLL026W, L0948 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P31539
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 25% PEG 1000, 50 mM Tris-HCl pH 8.5, 20 mM ammonium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.53→50 Å / Num. obs: 22041 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 3.5 % / Net I/σ(I): 30.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.541→38.481 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 1975 9.04 %
Rwork0.1994 --
obs0.2046 21839 94.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.541→38.481 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3807 0 0 11 3818
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093873
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3485248
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.691473
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054600
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008696
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5411-2.60460.31321200.22121207X-RAY DIFFRACTION83
2.6046-2.67510.30481400.22551437X-RAY DIFFRACTION95
2.6751-2.75370.28411400.22341432X-RAY DIFFRACTION96
2.7537-2.84260.29561450.22211420X-RAY DIFFRACTION97
2.8426-2.94420.31851390.22651439X-RAY DIFFRACTION97
2.9442-3.0620.2971430.23421435X-RAY DIFFRACTION97
3.062-3.20130.32521450.23341443X-RAY DIFFRACTION97
3.2013-3.370.27081460.22541458X-RAY DIFFRACTION97
3.37-3.5810.27711410.21261426X-RAY DIFFRACTION96
3.581-3.85720.26111440.20761436X-RAY DIFFRACTION96
3.8572-4.2450.22231430.18491432X-RAY DIFFRACTION96
4.245-4.85820.22841440.16931435X-RAY DIFFRACTION96
4.8582-6.11680.22741420.19011435X-RAY DIFFRACTION95
6.1168-38.4850.21181430.16331429X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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