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- PDB-5ng2: Structure of RIP2K(D146N) with bound Staurosporine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ng2
タイトルStructure of RIP2K(D146N) with bound Staurosporine
要素Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / RIP2K / Kinase (キナーゼ) / Inactive state / Staurosporine (スタウロスポリン)
機能・相同性
機能・相同性情報


response to interleukin-18 / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / toll-like receptor 2 signaling pathway / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of T-helper 1 type immune response / positive regulation of xenophagy / LIM domain binding / xenophagy / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation ...response to interleukin-18 / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / toll-like receptor 2 signaling pathway / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of T-helper 1 type immune response / positive regulation of xenophagy / LIM domain binding / xenophagy / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / caspase binding / CARD domain binding / JUN kinase kinase kinase activity / cellular response to peptidoglycan / response to interleukin-12 / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / activation of cysteine-type endopeptidase activity / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of macrophage cytokine production / toll-like receptor 4 signaling pathway / response to exogenous dsRNA / positive regulation of interferon-alpha production / cellular response to lipoteichoic acid / canonical NF-kappaB signal transduction / signaling adaptor activity / positive regulation of chemokine production / JNK cascade / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / ERK1 and ERK2 cascade / p75NTR recruits signalling complexes / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interferon-beta production / response to interleukin-1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of interleukin-1 beta production / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / non-specific protein-tyrosine kinase / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / NOD1/2 Signaling Pathway / protein homooligomerization / Interleukin-1 signaling / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of tumor necrosis factor production / Downstream TCR signaling / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of protein binding / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / vesicle / 獲得免疫系 / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / 細胞骨格 / non-specific serine/threonine protein kinase / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 炎症 / positive regulation of apoptotic process / リン酸化 / signaling receptor binding / protein serine kinase activity / 自然免疫系 / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / 小胞体 / シグナル伝達 / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / RIP2, CARD domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / RIP2, CARD domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / スタウロスポリン / Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Pellegrini, E. / Cusack, S.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2017
タイトル: Structures of the inactive and active states of RIP2 kinase inform on the mechanism of activation.
著者: Pellegrini, E. / Signor, L. / Singh, S. / Boeri Erba, E. / Cusack, S.
履歴
登録2017年3月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
B: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,12510
ポリマ－69,6222
非ポリマー1,5038
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, Analytical Ultracentrifugation, mass spectrometry, Native mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area25820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.083, 96.083, 202.266
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 5 - 298 / Label seq-ID: 9 - 302

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / CARD-containing interleukin-1 beta-converting enzyme-associated kinase / CARD-containing IL-1 beta ...CARD-containing interleukin-1 beta-converting enzyme-associated kinase / CARD-containing IL-1 beta ICE-kinase / RIP-like-interacting CLARP kinase / Receptor-interacting protein 2 / RIP-2 / Tyrosine-protein kinase RIPK2


分子量: 34810.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: RIPK2, CARDIAK, RICK, RIP2, UNQ277/PRO314/PRO34092
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43353, non-specific serine/threonine protein kinase, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-STU / STAUROSPORINE / スタウロスポリン / スタウロスポリン


分子量: 466.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26N4O3
コメント: 抗がん剤, 抗真菌剤, 抗生剤, alkaloid*YM
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: .1 M MES pH6.5, 2M NaCl, 0.1 mM Na(H2PO4), 0.1 mM of K(H2PO4)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.972 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.04 Å / Num. obs: 22957 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.192 / Net I/σ(I): 8.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5NG0

5ng0


解像度: 2.8→20.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 13.723 / SU ML: 0.252 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.623 / ESU R Free: 0.29 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22562 1153 4.8 %RANDOM
Rwork0.20846 ---
obs0.20931 22957 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 56.431 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.13 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.13 Å2-0 Å2
3----4.26 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→20.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4506 0 100 51 4657
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0194766
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7321.9886513
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4655554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.92223.088217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.31415793
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.9361535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2708
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213587
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2135.5342216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9818.2862764
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1095.7152550
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.32270.3487245
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 17794 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.05 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 84 -
Rwork0.332 1655 -
obs--99.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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