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- PDB-5mp0: Human m7GpppN-mRNA Hydrolase (DCP2, NUDT20) Catalytic Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mp0
タイトルHuman m7GpppN-mRNA Hydrolase (DCP2, NUDT20) Catalytic Domain
要素m7GpppN-mRNA hydrolase
キーワードHYDROLASE / mRNA decapping / Nudix
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA exonuclease activity, producing 5'-phosphomonoesters / regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase / 5'-3' RNA exonuclease activity / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / 5'-(N(7)-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase activity / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / histone mRNA catabolic process ...RNA exonuclease activity, producing 5'-phosphomonoesters / regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase / 5'-3' RNA exonuclease activity / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / 5'-(N(7)-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase activity / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / histone mRNA catabolic process / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / RISC complex / telomerase RNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / mRNA catabolic process / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / regulation of mRNA stability / P-body / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cell junction / manganese ion binding / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
mRNA decapping protein 2, Box A domain / mRNA decapping protein 2, Box A domain superfamily / mRNA decapping enzyme 2 , NUDIX hydrolase domain / Dcp2, box A domain / Dcp2, box A domain / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain ...mRNA decapping protein 2, Box A domain / mRNA decapping protein 2, Box A domain superfamily / mRNA decapping enzyme 2 , NUDIX hydrolase domain / Dcp2, box A domain / Dcp2, box A domain / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
m7GpppN-mRNA hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Mathea, S. / Salah, E. / Velupillai, S. / Tallant, C. / Pike, A.C.W. / Bushell, S.R. / Faust, B. / Wang, D. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. ...Mathea, S. / Salah, E. / Velupillai, S. / Tallant, C. / Pike, A.C.W. / Bushell, S.R. / Faust, B. / Wang, D. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Huber, K.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human m7GpppN-mRNA Hydrolase (DCP2, NUDT20) Catalytic Domain
著者: Mathea, S. / Huber, K.
履歴
登録2016年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: m7GpppN-mRNA hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1113
ポリマ－18,9871
非ポリマー1242
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area350 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area8550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.050, 60.570, 65.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 m7GpppN-mRNA hydrolase / Nucleoside diphosphate-linked moiety X motif 20 / Nudix motif 20 / mRNA-decapping enzyme 2 / hDpc


分子量: 18986.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCP2, NUDT20 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IU60, 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.96 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 0.1 M acetate pH 4.5 25% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→38.73 Å / Num. obs: 24476 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Rrim(I) all: 0.088 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 1.63→1.66 Å / 冗長度: 6.5 % / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Rrim(I) all: 1.895 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5j3t

5j3t


解像度: 1.63→38.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 2.585 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.101 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26178 1244 5.1 %RANDOM
Rwork0.21187 ---
obs0.21441 23182 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 30.885 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.94 Å20 Å2-0 Å2
2---2.02 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.63→38.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1169 0 8 60 1237
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0191216
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021134
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0281.9671651
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.08432604
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0025150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.88723.51954
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.80815192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.225158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211370
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02278
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0072.969600
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9892.963599
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.0734.435750
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.074.444751
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9983.297616
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9733.296616
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.8514.802902
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.06224.1961330
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.07524.2131331
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.63→1.672 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 96 -
Rwork0.342 1672 -
obs--99.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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