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- PDB-5lbn: High-resolution crystal structure of the UBC core domain of UBE2E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lbn
タイトルHigh-resolution crystal structure of the UBC core domain of UBE2E1/UbcH6
要素Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / UBC core / Ubiquitination (ユビキチン) / E2 Ubiquitin-conjugating enzyme (ユビキチン結合酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


ISG15 transferase activity / ISG15-protein conjugation / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Phosphorylation of the APC/C / ユビキチン結合酵素 / ubiquitin conjugating enzyme activity ...ISG15 transferase activity / ISG15-protein conjugation / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Phosphorylation of the APC/C / ユビキチン結合酵素 / ubiquitin conjugating enzyme activity / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / ISG15 antiviral mechanism / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Separation of Sister Chromatids / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / protein ubiquitination / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Anandapadamanaban, M. / Moche, M. / Sunnerhagen, M.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
Swedish Research Council スウェーデン
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of a TRIM21 - UBE2E1 complex reveals the specificity of E2 and ubiquitin recognition by TRIM E3 RINGs
著者: Anandapadamanaban, M. / Moche, M. / Sunnerhagen, M.
履歴
登録2016年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8033
ポリマ－17,6191
非ポリマー1842
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area470 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area8640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.301, 40.555, 91.317
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E1 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme E1 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme E1 / UbcH6 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme E1 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme E1 / UbcH6 / Ubiquitin carrier protein E1 / Ubiquitin-protein ligase E1


分子量: 17619.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2E1, UBCH6 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): Ros-2
参照: UniProt: P51965, ユビキチン結合酵素, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Sodium citrate pH 6 and 8% (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 1.282416 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.282416 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→37.06 Å / Num. obs: 26209 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 11.568 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 33.21
反射 シェル解像度: 1.42→1.51 Å / 冗長度: 9.66 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Mean I/σ(I) obs: 13.15 / % possible all: 79.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0151精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
REFMAC5.8.0151精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.42→37.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.066
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.183 1311 5 %RANDOM
Rwork0.1543 ---
obs0.1558 26190 94.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 62.99 Å2 / Biso mean: 17.7812 Å2 / Biso min: 8.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å20 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.42→37.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1212 0 12 193 1417
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0191337
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.021265
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1341.9751828
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.64432935
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6835171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.46223.45555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.56315227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5431510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1370.2202
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0211527
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0220.02299
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.960.942660
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9250.939659
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5291.407839
LS精密化 シェル解像度: 1.419→1.456 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.202 68 -
Rwork0.173 1268 -
all-1336 -
obs--67.14 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.786 Å / Origin y: 4.237 Å / Origin z: 9.416 Å
111213212223313233
T0.0138 Å2-0.0011 Å2-0.0076 Å2-0.0414 Å20.0032 Å2--0.0052 Å2
L0.3413 °2-0.4302 °2-0.3878 °2-2.5245 °21.2151 °2--0.88 °2
S0.0094 Å °0.0312 Å °0.0068 Å °-0.0091 Å °-0.0153 Å °-0.039 Å °-0.0512 Å °0.0163 Å °0.0058 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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