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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5km1 | ||||||
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タイトル | Human Histidine Triad Nucleotide Binding Protein 1 (hHint1) GMP catalytic product complex | ||||||
要素 | Histidine triad nucleotide-binding protein 1 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / HINT / histidine triad / HIT | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 purine ribonucleotide catabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / histone deacetylase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein kinase C binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ ...purine ribonucleotide catabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / histone deacetylase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein kinase C binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / 細胞骨格 / hydrolase activity / nucleotide binding / regulation of DNA-templated transcription / シグナル伝達 / タンパク質分解 / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å | ||||||
データ登録者 | Maize, K.M. / Finzel, B.C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol. Pharm. / 年: 2017 タイトル: A Crystal Structure Based Guide to the Design of Human Histidine Triad Nucleotide Binding Protein 1 (hHint1) Activated ProTides. 著者: Maize, K.M. / Shah, R. / Strom, A. / Kumarapperuma, S. / Zhou, A. / Wagner, C.R. / Finzel, B.C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5km1.cif.gz | 68.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5km1.ent.gz | 47.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5km1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/km/5km1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/km/5km1 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 5klyC 5klzC 5km0C 5km2C 5km3C 5km4C 5km5C 5km6C 5km8C 5km9C 5kmaC 5kmbC 5wa8C 5wa9C 6b42C 3tw2S S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14096.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HINT1, HINT / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 pLysS / 参照: UniProt: P49773, 加水分解酵素 #2: 化合物 | ChemComp-5GP / | #3: 化合物 | ChemComp-EDO / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.43 % / Mosaicity: 0.12 ° |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1 / 詳細: 100 mM MES, 31% PEG 8000, |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å | |||||||||||||||
検出器 | タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2015年9月24日 | |||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.65→63.914 Å / Num. obs: 27059 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 6.79 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 22.7 | |||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3TW2 解像度: 1.65→63.914 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.72
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 58.31 Å2 / Biso mean: 9.526 Å2 / Biso min: 1.19 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.65→63.914 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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