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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5cac | ||||||
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タイトル | REFINED STRUCTURE OF HUMAN CARBONIC ANHYDRASE II AT 2.0 ANGSTROMS RESOLUTION | ||||||
要素 | CARBONIC ANHYDRASE FORM C | ||||||
キーワード | LYASE(OXO-ACID) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / 分泌 / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / angiotensin-activated signaling pathway ...positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / 分泌 / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / morphogenesis of an epithelium / regulation of intracellular pH / 炭酸脱水酵素 / carbonate dehydratase activity / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / neuron cellular homeostasis / one-carbon metabolic process / apical part of cell / 髄鞘 / extracellular exosome / zinc ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Lindahl, M. / Habash, D. / Harrop, S. / Helliwell, D.R. / Liljas, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proteins / 年: 1988 タイトル: Refined structure of human carbonic anhydrase II at 2.0 A resolution. 著者: Eriksson, A.E. / Jones, T.A. / Liljas, A. #1: ジャーナル: Proteins / 年: 1988 タイトル: Crystallographic Studies of Inhibitor Binding Sites in Human Carbonic Anhydrase. A Pentacoordinated Binding of the Scn-Ion to the Zinc at High Ph 著者: Eriksson, A.E. / Kylsten, P.M. / Jones, T.A. / Liljas, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5cac.cif.gz | 64.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5cac.ent.gz | 46.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5cac.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ca/5cac ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ca/5cac | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES PRO 30 AND PRO 202 ARE CIS PROLINES. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29157.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00918, 炭酸脱水酵素 |
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#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#3: 化合物 | ChemComp-SO3 / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | RESIDUES 125 AND 127 ARE ADJACENT IN THE SEQUENCE. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.89 % |
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結晶化 | *PLUS 手法: その他 / 詳細: Liljas, A., (1972) Nature New Biol., 235, 131. |
-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.189 / 最高解像度: 2.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.2 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: PROLSQ / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.189 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: p_angle_d / Dev ideal: 0.037 |