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万見
- PDB-5apd: Hen Egg White Lysozyme not illuminated with 0.4THz radiation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5apd
タイトルHen Egg White Lysozyme not illuminated with 0.4THz radiation
要素LYSOZYME C
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Lundholm, I. / Rodilla, H. / Wahlgren, W.Y. / Duelli, A. / Bourenkov, G. / Vukusic, J. / Friedman, R. / Stake, J. / Schneider, T. / Katona, G.
引用ジャーナル: Struct.Dyn. / 年: 2015
タイトル: Terahertz Radiation Induces Non-Thermal Structural Changes Associated with Frohlich Condensation in a Protein Crystal
著者: Lundholm, I. / Rodilla, H. / Wahlgren, W.Y. / Duelli, A. / Bourenkov, G. / Vukusic, J. / Friedman, R. / Stake, J. / Schneider, T. / Katona, G.
履歴
登録2015年9月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月3日Group: Database references
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3542
ポリマ－14,3311
非ポリマー231
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.350, 79.350, 37.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2010-

HOH

21A-2021-

HOH

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME C / 1 / 4-BETA-N-ACETYLMURAMIDASE C / ALLERGEN GAL D IV / HEN EGG WHITE LYSOZYME


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HEN EGG WHITE / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 7

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.6 %
解説: DATA WERE COLLECTED WITH EXTREME FINE SLICING AND ONLY EVERY SECOND IMAGE WAS USED
結晶化pH: 4.5
詳細: 50MM NA ACETATE, PH 4.5 1M NACL 25% ETHYLENE GLYCOL 30-100MG/ML HEWL IN 50MM NA ACETATE, PH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 297 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.702949
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.702949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→15 Å / Num. obs: 11829 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 197 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 10.1 / % possible all: 65.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0069精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.196 -5 %
Rwork0.172 --
obs-13653 90.9 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1000 0 1 36 1037

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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