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万見
- PDB-4p22: Crystal Structure of N-terminal Fragments of E1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p22
タイトルCrystal Structure of N-terminal Fragments of E1
要素Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1
キーワードLIGASE (リガーゼ) / E1 / ubiquitin (ユビキチン)
機能・相同性
機能・相同性情報


ユビキチン活性化酵素 / ubiquitin activating enzyme activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / DNA damage response / ミトコンドリア / RNA binding / extracellular exosome ...ユビキチン活性化酵素 / ubiquitin activating enzyme activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / DNA damage response / ミトコンドリア / RNA binding / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily ...Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily / Ubiquitin fold domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme e1 C-terminal domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Βバレル / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Xie, S.-T.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31070643 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31130062 中国
引用ジャーナル: Biosci.Biotechnol.Biochem. / 年: 2014
タイトル: Expression, purification, and crystal structure of N-terminal domains of human ubiquitin-activating enzyme (E1).
著者: Xie, S.T.
履歴
登録2014年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1
B: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,9162
ポリマ－96,9162
非ポリマー00
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4890 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area29680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.126, 186.812, 135.222
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-508-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1 / Protein A1S9 / Ubiquitin-activating enzyme E1


分子量: 48457.922 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-439 / 変異: G197D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA1, A1S9T, UBE1 / プラスミド: pET-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P22314
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.89 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Na3Citrate pH 5.6, 3.0 M NH4Ac

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.748→50 Å / Num. obs: 30860 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 38.11 Å2 / Net I/σ(I): 11.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データ収集
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化解像度: 2.75→29.77 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 1559 5.05 %
Rwork0.205 --
obs0.208 30860 98.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.09 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.016 Å20 Å20 Å2
2--10.3126 Å20 Å2
3----7.9316 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→29.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5739 0 0 109 5848
Biso mean---33.77 -
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.377915
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7432139
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09894
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051040
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.75-2.83650.2972990.26312283X-RAY DIFFRACTION85
2.8365-2.93780.38031370.27072568X-RAY DIFFRACTION96
2.9378-3.05530.3371410.26492687X-RAY DIFFRACTION100
3.0553-3.19420.3271420.23922674X-RAY DIFFRACTION100
3.1942-3.36240.28121540.22212689X-RAY DIFFRACTION100
3.3624-3.57270.27611450.21072679X-RAY DIFFRACTION100
3.5727-3.84810.25551540.19652676X-RAY DIFFRACTION100
3.8481-4.23430.24161500.17452720X-RAY DIFFRACTION100
4.2343-4.84480.22471590.16352703X-RAY DIFFRACTION100
4.8448-6.09530.28221350.21222769X-RAY DIFFRACTION100
6.0953-29.76690.20291430.18392853X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -33.4667 Å / Origin y: 29.682 Å / Origin z: 8.5139 Å
111213212223313233
T0.0098 Å20.0031 Å20.0096 Å2-0.0133 Å20.0368 Å2---0.0068 Å2
L0.8398 °20.2938 °2-0.0434 °2-0.31 °20.2467 °2--0.7546 °2
S-0.098 Å °0.0683 Å °-0.1409 Å °0.0486 Å °-0.0053 Å °-0.0903 Å °0.1709 Å °0.0902 Å °0.03 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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