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- PDB-4ay9: Structure of follicle-stimulating hormone in complex with the ent... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ay9
タイトルStructure of follicle-stimulating hormone in complex with the entire ectodomain of its receptor
要素
  • FOLLICLE-STIMULATING HORMONE RECEPTOR
  • FOLLITROPIN SUBUNIT BETA
  • GLYCOPROTEIN HORMONES, ALPHA POLYPEPTIDE性腺刺激ホルモン
キーワードHORMONE/RECEPTOR / HORMONE-RECEPTOR COMPLEX / LEUCINE-RICH REPEATS (ロイシンリッチリピート) / LRR / GPCR (Gタンパク質共役受容体)
機能・相同性
機能・相同性情報


follicle-stimulating hormone receptor activity / progesterone biosynthetic process / follicle-stimulating hormone activity / follicle-stimulating hormone complex / pituitary gonadotropin complex / luteinizing hormone secretion / follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of steroid biosynthetic process / Thyroxine biosynthesis / Mineralocorticoid biosynthesis ...follicle-stimulating hormone receptor activity / progesterone biosynthetic process / follicle-stimulating hormone activity / follicle-stimulating hormone complex / pituitary gonadotropin complex / luteinizing hormone secretion / follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of steroid biosynthetic process / Thyroxine biosynthesis / Mineralocorticoid biosynthesis / Hormone ligand-binding receptors / 性腺刺激ホルモン / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / Androgen biosynthesis / follicle-stimulating hormone signaling pathway / female gamete generation / Sertoli cell proliferation / gonad development / negative regulation of organ growth / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / regulation of osteoclast differentiation / regulation of protein kinase A signaling / thyroid hormone generation / G protein-coupled peptide receptor activity / regulation of signaling receptor activity / organ growth / female gonad development / thyroid gland development / positive regulation of bone resorption / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / hormone-mediated signaling pathway / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / female pregnancy / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / hormone activity / Golgi lumen / male gonad development / G alpha (s) signalling events / 精子形成 / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Follicle stimulating hormone receptor / Gonadotropin hormone receptor, transmembrane domain / Gonadotropin hormone receptor transmembrane region / Gonadotropin, beta subunit, conserved site / Glycoprotein hormones beta chain signature 1. / Glycoprotein hormones beta chain signature 2. / Glycoprotein hormone beta chain homologues. / Glycoprotein hormone alpha chain / Glycoprotein hormone / Glycoprotein hormones alpha chain signature 1. ...Follicle stimulating hormone receptor / Gonadotropin hormone receptor, transmembrane domain / Gonadotropin hormone receptor transmembrane region / Gonadotropin, beta subunit, conserved site / Glycoprotein hormones beta chain signature 1. / Glycoprotein hormones beta chain signature 2. / Glycoprotein hormone beta chain homologues. / Glycoprotein hormone alpha chain / Glycoprotein hormone / Glycoprotein hormones alpha chain signature 1. / Glycoprotein hormones alpha chain signature 2. / Glycoprotein hormones alpha chain family profile. / Glycoprotein hormone alpha chain homologues. / Gonadotropin, beta subunit / Glycoprotein hormone subunit beta / Cystine-knot domain / Glycoprotein hormone receptor family / BspA type Leucine rich repeat region / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / リボヌクレアーゼインヒビター / Cystine-knot cytokine / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat domain superfamily / G-protein coupled receptors family 1 signature. / リボン / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycoprotein hormones alpha chain / Follitropin subunit beta / Follicle-stimulating hormone receptor / Glycoprotein hormones alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Jiang, X. / Liu, H. / Chen, X. / He, X.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structure of Follicle-Stimulating Hormone in Complex with the Entire Ectodomain of its Receptor.
著者: Jiang, X. / Liu, H. / Chen, X. / Chen, P. / Fischer, D. / Sriraman, V. / Yu, H.N. / Arkinstall, S. / He, X.
履歴
登録2012年6月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOPROTEIN HORMONES, ALPHA POLYPEPTIDE
B: FOLLITROPIN SUBUNIT BETA
D: GLYCOPROTEIN HORMONES, ALPHA POLYPEPTIDE
E: FOLLITROPIN SUBUNIT BETA
G: GLYCOPROTEIN HORMONES, ALPHA POLYPEPTIDE
H: FOLLITROPIN SUBUNIT BETA
X: FOLLICLE-STIMULATING HORMONE RECEPTOR
Y: FOLLICLE-STIMULATING HORMONE RECEPTOR
Z: FOLLICLE-STIMULATING HORMONE RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,56624
ポリマ－188,2489
非ポリマー3,31815
水4,017223
1
D: GLYCOPROTEIN HORMONES, ALPHA POLYPEPTIDE
E: FOLLITROPIN SUBUNIT BETA
Y: FOLLICLE-STIMULATING HORMONE RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,8558
ポリマ－62,7493
非ポリマー1,1065
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9060 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area23970 Å2
手法PISA
2
G: GLYCOPROTEIN HORMONES, ALPHA POLYPEPTIDE
H: FOLLITROPIN SUBUNIT BETA
Z: FOLLICLE-STIMULATING HORMONE RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,8558
ポリマ－62,7493
非ポリマー1,1065
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9410 Å2
ΔGint-9.4 kcal/mol
Surface area23720 Å2
手法PISA
3
A: GLYCOPROTEIN HORMONES, ALPHA POLYPEPTIDE
B: FOLLITROPIN SUBUNIT BETA
X: FOLLICLE-STIMULATING HORMONE RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,8558
ポリマ－62,7493
非ポリマー1,1065
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9640 Å2
ΔGint-12.6 kcal/mol
Surface area23780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.716, 95.478, 95.675
Angle α, β, γ (deg.)60.30, 80.02, 75.35
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 GLYCOPROTEIN HORMONES, ALPHA POLYPEPTIDE / 性腺刺激ホルモン


分子量: 10183.753 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 25-116 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: BACMAN SYSTEM / プラスミド: PVLAD6 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q96QJ4, UniProt: P01215*PLUS
#2: タンパク質 FOLLITROPIN SUBUNIT BETA / FOLLICLE-STIMULATING HORMONE BETA SUBUNIT / FSH-B / FSH-BETA / FOLLITROPIN BETA CHAIN


分子量: 12500.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: BACMAN SYSTEM / プラスミド: PVLAD6 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01225
#3: タンパク質 FOLLICLE-STIMULATING HORMONE RECEPTOR / / FSH-R / FOLLITROPIN RECEPTOR


分子量: 40065.406 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 17-366 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: BACMAN SYSTEM / プラスミド: PVLAD6 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P23945
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.33 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES PH 7.5, 10% (V/V) ISOPROPANOL AND 20% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.979
検出器タイプ: MARRESEARCH MX-300 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 70869 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 95.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0066精密化
HKL-3000データ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XWD

1xwd


解像度: 2.5→47.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 31.462 / SU ML: 0.297 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.53 / ESU R Free: 0.302 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26901 3599 5.1 %RANDOM
Rwork0.23508 ---
obs0.23683 67270 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.853 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.13 Å2-2.36 Å2-1.13 Å2
2---1.29 Å22.14 Å2
3----2.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→47.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11911 0 210 223 12344
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02212418
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0210929
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2671.97616879
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.669325553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.49551495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.07524.652561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.929152110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6731563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.21937
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02113468
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022332
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1031.57541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0791.53014
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.013212285
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.92734877
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1734.54594
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.416 241 -
Rwork0.4 4885 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.33030.96811.87531.16231.14742.6544-0.07450.02-0.1921-0.11020.1202-0.01810.1580.0185-0.04580.2101-0.00640.04460.02330.01440.07111.4525.9870.28
24.78622.03132.07921.40060.76212.2520.1823-0.3376-0.37910.20430.0349-0.10990.21290.0208-0.21720.23540.0250.00530.13320.01160.072125.54313.00113.038
31.0235-0.1229-0.27350.83720.64160.9176-0.10040.24960.0204-0.10550.07650.0729-0.09830.15510.02380.2403-0.0401-0.01230.12730.00520.009115.89321.991-8.22
42.71751.6691-2.77581.0267-1.70612.84190.19110.18910.31290.10840.14560.2007-0.1284-0.1946-0.33670.4755-0.1357-0.08510.6296-0.45130.6906-14.28515.1252.579
52.7149-0.0585-1.46086.2349-5.56576.78310.07270.00620.46890.92820.93790.925-0.9098-0.809-1.01050.3916-0.00250.05380.4372-0.00620.4884-7.47631.12611.874
61.6194-0.6232-0.07963.6032-0.60040.67520.02660.2029-0.02410.0849-0.0923-0.1032-0.17370.14340.06570.1615-0.01560.01390.13020.0030.017625.75765.217-23.257
71.6107-1.74850.5253.971-0.80530.28750.01430.1771-0.1098-0.1729-0.0651-0.18680.02490.01850.05080.13360.00660.05720.056-0.01370.125232.54846.435-21.59
81.92080.3766-0.19131.3639-0.50060.7371-0.046-0.09110.07840.4169-0.06-0.0835-0.25130.14640.1060.2122-0.0582-0.01530.04350.00120.04428.35563.983-4.474
96.0617-5.61663.73245.2405-3.47622.3780.56150.8365-0.2093-0.2819-0.53520.31370.45970.2187-0.02631.275-0.49920.44171.25680.22580.411-0.54671.591-17.321
107.45560.5368-1.39284.2359-2.93532.2012-0.22070.03531.45460.06291.04410.7629-0.0177-0.7914-0.82350.162-0.18660.13560.757-0.0040.8174-2.95454.282-8.15
112.6435-0.1535-1.2080.6089-0.48442.25870.0055-0.10640.16360.1234-0.0564-0.08510.028-0.11230.05090.1501-0.0374-0.03140.0616-0.03490.083626.12754.57242.373
122.9477-0.0066-2.22130.0527-0.27753.8411-0.03220.06870.31620.0177-0.0652-0.0355-0.16930.25480.09740.1570.0094-0.01020.08350.04710.097338.27658.67526.046
131.4691-0.1147-0.02130.5385-0.64780.7969-0.1155-0.0891-0.2009-0.16630.04-0.04380.2167-0.03980.07550.189-0.00480.0150.00750.00850.037623.51239.05732.072
142.2353-1.4161-2.29670.89861.45432.36060.3953-0.04940.4297-0.21620.0226-0.2853-0.40930.0507-0.41790.5967-0.2118-0.17440.66130.15220.2054-2.19358.14640.581
154.89373.5638-1.26232.7525-1.39237.22-0.77340.6227-0.6229-0.25110.3877-0.6116-1.0336-1.60910.38560.6527-0.0729-0.12790.6506-0.17410.4677-0.08158.61521.172
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 92
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 111
3X-RAY DIFFRACTION3X17 - 278
4X-RAY DIFFRACTION4X279 - 341
5X-RAY DIFFRACTION5X342 - 366
6X-RAY DIFFRACTION6D1 - 92
7X-RAY DIFFRACTION7E1 - 111
8X-RAY DIFFRACTION8Y17 - 278
9X-RAY DIFFRACTION9Y279 - 341
10X-RAY DIFFRACTION10Y342 - 366
11X-RAY DIFFRACTION11G1 - 92
12X-RAY DIFFRACTION12H1 - 111
13X-RAY DIFFRACTION13Z17 - 278
14X-RAY DIFFRACTION14Z279 - 341
15X-RAY DIFFRACTION15Z342 - 366

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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