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- PDB-3znh: Crimean Congo Hemorrhagic Fever Virus OTU domain in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3znh
タイトルCrimean Congo Hemorrhagic Fever Virus OTU domain in complex with ubiquitin-propargyl.
要素
  • POLYUBIQUITIN-B
  • UBIQUITIN THIOESTERASE
キーワードHYDROLASE/SIGNALING PROTEIN / HYDROLASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / DEUBIQUITINASE (脱ユビキチン化酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA-templated viral transcription / negative stranded viral RNA replication / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I ...RNA-templated viral transcription / negative stranded viral RNA replication / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / regulation of proteasomal protein catabolic process / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / グリコーゲン合成 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Translesion synthesis by REV1 / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / Translesion synthesis by POLK / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / neuron projection morphogenesis / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / regulation of mitochondrial membrane potential / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / positive regulation of protein ubiquitination / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Regulation of NF-kappa B signaling / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN
類似検索 - 分子機能
: / RNA-directed RNA polymerase, nairovirus / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile. ...: / RNA-directed RNA polymerase, nairovirus / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種CRIMEAN-CONGO HEMORRHAGIC FEVER VIRUS (ウイルス)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ekkebus, R. / vanKasteren, S.I. / Kulathu, Y. / Scholten, A. / Berlin, I. / deJong, A. / Goerdayal, G. / Neefjes, J. / Heck, A.J.R. / Komander, D. / Ovaa, H.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2013
タイトル: On Terminal Alkynes that Can React with Active-Site Cysteine Nucleophiles in Proteases.
著者: Ekkebus, R. / Van Kasteren, S.I. / Kulathu, Y. / Scholten, A. / Berlin, I. / Geurink, P.P. / De Jong, A. / Goerdayal, G. / Neefjes, J. / Heck, A.J.R. / Komander, D. / Ovaa, H.
履歴
登録2013年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22013年3月20日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN THIOESTERASE
B: POLYUBIQUITIN-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4162
ポリマ－29,4162
非ポリマー00
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-7.3 kcal/mol
Surface area10320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.050, 146.050, 58.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2017-

HOH

21A-2030-

HOH

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN THIOESTERASE / OTU DOMAIN OF CRIMEAN CONGO HEMORRHAGIC FEVER VIRUS CCHFV


分子量: 20857.414 Da / 分子数: 1 / 断片: OTU DOMAIN, RESIDUES 1-183 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CRIMEAN-CONGO HEMORRHAGIC FEVER VIRUS (ウイルス)
株: IBAR10200 / 解説: DNA GENERATED BY GENE SYNTHESIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ROSETTA2 PLACI / 参照: UniProt: Q6TQR6, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 POLYUBIQUITIN-B / UBIQUITIN PROPARGYL / UBIQUITIN


分子量: 8558.857 Da / 分子数: 1 / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成 / 詳細: GLY76 IS REPLACED WITH A PROPARGYL GROUP / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ALLYLAMINE (AYE): THIS IS THE PRODUCT OF COVALENT MODIFICATION FROM PROPARGYL UBIQUITIN WITH A CYS. ...ALLYLAMINE (AYE): THIS IS THE PRODUCT OF COVALENT MODIFICATION FROM PROPARGYL UBIQUITIN WITH A CYS. THE ETHANAMINE IS COVALENTLY LINKED TO CYS40 OF MOLECULE A.
配列の詳細RESIDUES 1-183 RESIDUE 76 IS REPLACED WITH A PROPARGYL MOIETY, WHICH FORMS A QUATERNARY VINYL ...RESIDUES 1-183 RESIDUE 76 IS REPLACED WITH A PROPARGYL MOIETY, WHICH FORMS A QUATERNARY VINYL THIOETHER WITH CYS40 OF MOLECULE A.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 20-30% PEG 8000, 100 MM NA CACODYLATE PH 6.5, 100 MM MG ACETATE, AND 2% N-OCTYL-BETA-D-GLUCOSIDE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→53.12 Å / Num. obs: 16479 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3PHW

3phw


解像度: 2.3→126.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 6.793 / SU ML: 0.161 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.232 / ESU R Free: 0.221 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY. COVALENT LINKS BETWEEN MOLECULE B GLY75,ETHANAMINE76 AND ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY. COVALENT LINKS BETWEEN MOLECULE B GLY75,ETHANAMINE76 AND MOLECULE A CYS40 HAVE BEEN REFINED IN REFMAC. DISORDERED RESIDUES WERE MODELLED WITH SIDE CHAINS REMOVED OR MUTATED TO ALA.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27465 838 5.1 %RANDOM
Rwork0.21076 ---
obs0.21385 15629 97.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.362 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.18 Å21.09 Å20 Å2
2--2.18 Å20 Å2
3----3.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→126.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1774 0 0 48 1822
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.021810
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0291.962457
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1395225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.03624.37580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.65115299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.752159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2281
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 62 -
Rwork0.258 995 -
obs--96.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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