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- PDB-3wu7: Spatiotemporal development of soaked protein crystal; derivative ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wu7
タイトルSpatiotemporal development of soaked protein crystal; derivative 250 sec
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / HEN EGG WHITE LYSOZYME (HEWL) / BACTERIAL CELL WALL LYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium ...抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 小胞体 / extracellular space / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Mizutani, R. / Saiga, R.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2014
タイトル: Spatiotemporal development of soaked protein crystal
著者: Mizutani, R. / Shimizu, Y. / Saiga, R. / Ueno, G. / Nakamura, Y. / Takeuchi, A. / Uesugi, K. / Suzuki, Y.
履歴
登録2014年4月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7213
ポリマ－14,3311
非ポリマー3902
水1,22568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Lysozyme C
ヘテロ分子

A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4436
ポリマ－28,6622
非ポリマー7804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area1100 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area12770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.174, 79.174, 37.902
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

PT4

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 断片: 1,4-BETA-N-ACETYLMURAMIDASE C, UNP residues 19-147 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, リゾチーム
#2: 化合物 ChemComp-PT4 / PLATINUM (IV) ION


分子量: 195.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pt
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE ORIGINAL NUMBERs OF HOHs HAVE BEEN RENUMBERED. FOR EXAMPLE, HOH(130, CHAIN A) HAS BEEN CHANGED ...THE ORIGINAL NUMBERs OF HOHs HAVE BEEN RENUMBERED. FOR EXAMPLE, HOH(130, CHAIN A) HAS BEEN CHANGED TO HOH(401, CHAIN A). ORIGINAL RENUMBERED HOH(130, CHAIN A) HOH(401, CHAIN A). HOH(131, CHAIN A) HOH(402, CHAIN A). HOH(132, CHAIN A) HOH(403, CHAIN A). HOH(133, CHAIN A) HOH(404, CHAIN A). HOH(134, CHAIN A) HOH(405, CHAIN A). HOH(135, CHAIN A) HOH(406, CHAIN A). HOH(136, CHAIN A) HOH(407, CHAIN A). HOH(137, CHAIN A) HOH(408, CHAIN A). HOH(138, CHAIN A) HOH(409, CHAIN A). HOH(139, CHAIN A) HOH(410, CHAIN A). HOH(140, CHAIN A) HOH(411, CHAIN A). HOH(141, CHAIN A) HOH(412, CHAIN A). HOH(142, CHAIN A) HOH(413, CHAIN A). HOH(143, CHAIN A) HOH(414, CHAIN A). HOH(144, CHAIN A) HOH(415, CHAIN A). HOH(145, CHAIN A) HOH(416, CHAIN A). HOH(146, CHAIN A) HOH(417, CHAIN A). HOH(147, CHAIN A) HOH(418, CHAIN A). HOH(148, CHAIN A) HOH(419, CHAIN A). HOH(149, CHAIN A) HOH(420, CHAIN A). HOH(150, CHAIN A) HOH(421, CHAIN A). HOH(151, CHAIN A) HOH(422, CHAIN A). HOH(152, CHAIN A) HOH(423, CHAIN A). HOH(153, CHAIN A) HOH(424, CHAIN A). HOH(154, CHAIN A) HOH(425, CHAIN A). HOH(155, CHAIN A) HOH(426, CHAIN A). HOH(156, CHAIN A) HOH(427, CHAIN A). HOH(157, CHAIN A) HOH(428, CHAIN A). HOH(158, CHAIN A) HOH(429, CHAIN A). HOH(159, CHAIN A) HOH(430, CHAIN A). HOH(160, CHAIN A) HOH(431, CHAIN A). HOH(161, CHAIN A) HOH(432, CHAIN A). HOH(162, CHAIN A) HOH(433, CHAIN A). HOH(163, CHAIN A) HOH(434, CHAIN A). HOH(166, CHAIN A) HOH(435, CHAIN A). HOH(167, CHAIN A) HOH(436, CHAIN A). HOH(168, CHAIN A) HOH(437, CHAIN A). HOH(170, CHAIN A) HOH(438, CHAIN A). HOH(171, CHAIN A) HOH(439, CHAIN A). HOH(172, CHAIN A) HOH(440, CHAIN A). HOH(173, CHAIN A) HOH(441, CHAIN A). HOH(175, CHAIN A) HOH(442, CHAIN A). HOH(176, CHAIN A) HOH(443, CHAIN A). HOH(178, CHAIN A) HOH(444, CHAIN A). HOH(181, CHAIN A) HOH(445, CHAIN A). HOH(183, CHAIN A) HOH(446, CHAIN A). HOH(187, CHAIN A) HOH(447, CHAIN A). HOH(190, CHAIN A) HOH(448, CHAIN A). HOH(191, CHAIN A) HOH(449, CHAIN A). HOH(192, CHAIN A) HOH(450, CHAIN A). HOH(195, CHAIN A) HOH(451, CHAIN A). HOH(197, CHAIN A) HOH(452, CHAIN A). HOH(200, CHAIN A) HOH(453, CHAIN A). HOH(201, CHAIN A) HOH(454, CHAIN A). HOH(205, CHAIN A) HOH(455, CHAIN A). HOH(208, CHAIN A) HOH(456, CHAIN A). HOH(209, CHAIN A) HOH(457, CHAIN A). HOH(210, CHAIN A) HOH(458, CHAIN A). HOH(218, CHAIN A) HOH(459, CHAIN A). HOH(220, CHAIN A) HOH(460, CHAIN A). HOH(223, CHAIN A) HOH(461, CHAIN A). HOH(233, CHAIN A) HOH(462, CHAIN A). HOH(239, CHAIN A) HOH(463, CHAIN A). HOH(250, CHAIN A) HOH(464, CHAIN A). HOH(251, CHAIN A) HOH(465, CHAIN A). HOH(252, CHAIN A) HOH(466, CHAIN A). HOH(261, CHAIN A) HOH(467, CHAIN A). HOH(277, CHAIN A) HOH(468, CHAIN A).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch method / pH: 4.5
詳細: 25mg/ml Lysozyme, 0.05M SODIUM ACETATE, 0.7M SODIUM CHLORIDE, pH 4.5, BATCH METHOD, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1.07345 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月26日
放射モノクロメーター: Si 111 double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07345 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→50 Å / Num. all: 8843 / Num. obs: 8810 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 1.97→2 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 422 / Rsym value: 0.247 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BSSデータ収集
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 2LYM

2lym


解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 3.532 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21484 408 4.8 %RANDOM
Rwork0.16702 ---
all0.16912 8577 --
obs0.16912 8557 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å2-0 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.158 Å0.179 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 2 68 1071
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0191025
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5061.9031389
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8975128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.4322350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.68415166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.11511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2144
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02794
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4251.594515
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2462.378642
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7632.008510
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.39914.1241592
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 41 -
Rwork0.179 570 -
obs-611 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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