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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3vza | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the chicken Spc24-Spc25 globular domain in complex with CENP-T peptide | ||||||
要素 |
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キーワード | CELL CYCLE (細胞周期) / RWD domain / kinetochore component (動原体) / chromosome segregation / Ndc80 complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Mitotic Prometaphase / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / kinetochore => GO:0000776 / Ndc80 complex / kinetochore assembly ...Mitotic Prometaphase / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / kinetochore => GO:0000776 / Ndc80 complex / kinetochore assembly / chromosome segregation / 動原体 / mitotic cell cycle / 細胞周期 / protein heterodimerization activity / 細胞分裂 / DNA binding / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Gallus gallus (ニワトリ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.898 Å | ||||||
データ登録者 | Nishino, T. / Fukagawa, T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Embo J. / 年: 2013 タイトル: CENP-T provides a structural platform for outer kinetochore assembly 著者: Nishino, T. / Rago, F. / Hori, T. / Tomii, K. / Cheeseman, I.M. / Fukagawa, T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3vza.cif.gz | 165.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3vza.ent.gz | 131.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3vza.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vz/3vza ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vz/3vza | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1
NCSアンサンブル:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12466.171 Da / 分子数: 2 / 断片: RWD domain, globular domain, UNP residues 132-234 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: SPC25 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E1C4Y2 #2: タンパク質 | 分子量: 8455.313 Da / 分子数: 2 / 断片: RWD domain, globular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: R4GRT4*PLUS #3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4421.001 Da / 分子数: 2 / 断片: CENP-T Spc24-25 interacting region, residues 63-98 / Mutation: T72D, S88D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CENPT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: F1NPG5 #4: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR CHAIN D, C DOES NOT CURRENTLY EXIST. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.39 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 0.02M Na/K phosphate, 0.1M Bis Tris propane, 20% PEG3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月5日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.898→50 Å / Num. all: 36984 / Num. obs: 36934 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 26.09 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 30.4 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.55 / Rsym value: 0.536 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3vz9 解像度: 1.898→30.409 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8737 / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 20.37 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.654 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 133.01 Å2 / Biso mean: 35.375 Å2 / Biso min: 11.14 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.898→30.409 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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