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- PDB-3uc2: Crystal structure of a DUF4426 family protein (PA0388) from Pseud... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uc2
タイトルCrystal structure of a DUF4426 family protein (PA0388) from Pseudomonas aeruginosa PAO1 at 2.09 A resolution
要素hypothetical protein with immunoglobulin-like fold仮説
キーワードStructural Genomics (構造ゲノミクス) / Unknown Function / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Domain of unknown function DUF4426 / Domain of unknown function DUF4426 / Domain of unknown function (DUF4426) / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta / DUF4426 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein with immunoglobulin-like fold (PA0388) from Pseudomonas aeruginosa PAO1 at 2.09 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein with immunoglobulin-like fold
B: hypothetical protein with immunoglobulin-like fold
C: hypothetical protein with immunoglobulin-like fold
D: hypothetical protein with immunoglobulin-like fold
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,58215
ポリマ－62,5374
非ポリマー1,04511
水3,585199
1
A: hypothetical protein with immunoglobulin-like fold
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1076
ポリマ－15,6341
非ポリマー4725
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: hypothetical protein with immunoglobulin-like fold
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7302
ポリマ－15,6341
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: hypothetical protein with immunoglobulin-like fold
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0155
ポリマ－15,6341
非ポリマー3804
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: hypothetical protein with immunoglobulin-like fold
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7302
ポリマ－15,6341
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.453, 45.436, 294.498
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細ANALYTICAL SIZE-EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC FORM IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質
hypothetical protein with immunoglobulin-like fold / 仮説


分子量: 15634.279 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PAO1 / 遺伝子: PA0388 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9I6A7
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 20-139) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.27 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.17M (NH4)2SO4, 15.0% Glycerol, 25.5% PEG-4000, No Buffer pH 4.2, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97916,0.97886
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月21日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (ho rizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979161
30.978861
反射解像度: 2.09→49.083 Å / Num. obs: 36206 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 41.122 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 16.61
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.09-2.163.990.6192.213473337799.8
2.16-2.250.462315142374599.7
2.25-2.350.3284.214256353599.5
2.35-2.480.2555.315151373899.5
2.48-2.630.1787.414171349599.4
2.63-2.830.12110.714482356499
2.83-3.120.06518.114913367998.7
3.12-3.570.03728.614518361998.2
3.57-4.490.02639.214512366697.8
4.49-49.080.0244514343378894.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.09→49.083 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9429 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9298 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. SULFATE (SO4) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION AND GLYCEROL (GOL) FROM THE CRYOPROTECTANT HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED DURING REFINEMENT USING LSSR (-AUTONCS) IN BUSTER. 5. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED WITH THE MAD PHASES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1792 4.96 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.2122 36125 98.65 %-
原子変位パラメータBiso max: 184.61 Å2 / Biso mean: 63.678 Å2 / Biso min: 23.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.8997 Å20 Å20 Å2
2---0.1978 Å20 Å2
3---3.0974 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.348 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→49.083 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3658 0 58 199 3915
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1745SINUSOIDAL6
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes111HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes566HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3839HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion502SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4178SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3839HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5228HARMONIC21.11
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.25
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.05
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.15 Å / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2382 145 4.93 %
Rwork0.2101 2794 -
all0.2115 2939 -
obs--98.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.87741.8091-0.03693.47920.25153.0021-0.0970.29270.1711-0.2690.1305-0.0506-0.0138-0.1567-0.0334-0.12410.0082-0.012-0.0795-0.0098-0.088418.935820.1307147.631
27.004-2.4094-0.47147.2871-1.49464.3406-0.2933-1.0122-1.08280.10330.53740.17660.9679-0.193-0.2441-0.0995-0.0448-0.0389-0.12230.1875-0.289617.8572-1.6091179.839
31.57611.64840.16844.4125-0.91363.572-0.0166-0.11620.03360.04480.04250.2867-0.0999-0.0741-0.0259-0.1252-0.0069-0.0293-0.12280.0102-0.021613.505716.1325220.456
42.68920.84060.20392.4735-0.4023.56690.34330.5431-0.0469-0.08860.0261-0.4486-0.70811.0885-0.3694-0.1344-0.1973-0.01320.1811-0.0441-0.28232.535522.3511188.315
精密化 TLSグループSelection details: { D|20 - 139 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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