[日本語] English
万見
- PDB-3n5o: Crystal structure of putative glutathione transferase from Coccid... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n5o
タイトルCrystal structure of putative glutathione transferase from Coccidioides immitis bound to glutathione
要素glutathione transferaseグルタチオン-S-トランスフェラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / GST / glutathione (グルタチオン) / pathogenic fungus / coccidioidomycosis (コクシジオイデス症) / Valley Fever (コクシジオイデス症) / meningitis (髄膜炎)
機能・相同性
機能・相同性情報


aromatic amino acid metabolic process / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferases, class Zeta , C-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like ...Glutathione S-transferases, class Zeta , C-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタチオン / Probable glutathione S-transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Coccidioides immitis (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / M.R. / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: Structures of a putative zeta-class glutathione S-transferase from the pathogenic fungus Coccidioides immitis.
著者: Edwards, T.E. / Bryan, C.M. / Leibly, D.J. / Dieterich, S.H. / Abendroth, J. / Sankaran, B. / Sivam, D. / Staker, B.L. / Van Voorhis, W.C. / Myler, P.J. / Stewart, L.J.
履歴
登録2010年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年9月21日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: glutathione transferase
B: glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4236
ポリマ－51,8272
非ポリマー5964
水8,287460
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5570 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area17830 Å2
手法PISA
2
A: glutathione transferase
B: glutathione transferase
ヘテロ分子

A: glutathione transferase
B: glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,84612
ポリマ－103,6554
非ポリマー1,1918
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area12710 Å2
ΔGint-208 kcal/mol
Surface area34090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.610, 110.930, 168.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-528-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 glutathione transferase / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ


分子量: 25913.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Coccidioides immitis (菌類) / 遺伝子: COI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D2YW48
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 23.9 mg/mL protein, 0.2 M ammonium sulfate, 30% PEG 8000, 25% ethylene glycol as cryo-protectant, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 40173 / Num. obs: 39710 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 21.509 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 17.78
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.359 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. measured obs: 5031 / Num. unique all: 2926 / Num. unique obs: 2590 / % possible all: 88.5

-
位相決定

位相決定手法: M.R.
Phasing MRRfactor: 36.75 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.2 Å30.84 Å
Translation3.2 Å30.84 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
StructureStudioデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3LG6

3lg6


解像度: 1.85→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / WRfactor Rfree: 0.18 / WRfactor Rwork: 0.14 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.89 / SU B: 5.782 / SU ML: 0.079 / SU R Cruickshank DPI: 0.127 / SU Rfree: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1985 5 %RANDOM
Rwork0.158 ---
obs0.16 39566 98.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 47.75 Å2 / Biso mean: 15.886 Å2 / Biso min: 3.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å20 Å20 Å2
2--0.35 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3409 0 35 460 3904
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223544
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3771.9824838
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4125449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.52523.63146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.0115582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4241527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2564
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212667
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7491.52235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29823630
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.24531309
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6434.51203
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 136 -
Rwork0.247 2447 -
all-2583 -
obs--88.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2631-0.0279-0.05590.34670.00120.29120.0324-0.01060.039-0.02740.004-0.0154-0.0597-0.0369-0.03640.02510.00750.01220.00630.00190.0150.789625.239817.4611
20.0946-0.0272-0.0330.2041-0.00660.46750.0066-0.0134-0.0138-0.00010.0116-0.04620.04010.0037-0.01810.00570.0023-0.00410.0205-0.00620.01969.11074.457722.7053
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る