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万見
- PDB-3mos: The structure of human Transketolase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mos
タイトルThe structure of human Transketolase
要素Transketolaseトランスケトラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / thiamin diphosphate TPP ThDP enzyme catalysis sugar metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


xylulose 5-phosphate biosynthetic process / Insulin effects increased synthesis of Xylulose-5-Phosphate / ペントースリン酸経路 / トランスケトラーゼ / transketolase activity / pentose-phosphate shunt, non-oxidative branch / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / pentose-phosphate shunt / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / regulation of growth ...xylulose 5-phosphate biosynthetic process / Insulin effects increased synthesis of Xylulose-5-Phosphate / ペントースリン酸経路 / トランスケトラーゼ / transketolase activity / pentose-phosphate shunt, non-oxidative branch / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / pentose-phosphate shunt / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / regulation of growth / thiamine pyrophosphate binding / ペルオキシソーム / vesicle / nuclear body / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / 核質 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
: / Transketolase binding site / Transketolase, thiamine diphosphate binding domain / Transketolase signature 1. / Transketolase signature 2. / Transketolase, N-terminal / Transketolase, C-terminal domain / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain ...: / Transketolase binding site / Transketolase, thiamine diphosphate binding domain / Transketolase signature 1. / Transketolase signature 2. / Transketolase, N-terminal / Transketolase, C-terminal domain / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Thiamin diphosphate-binding fold / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
チアミンピロリン酸 / トランスケトラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Parthier, C. / Tittmann, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: The crystal structure of human transketolase and new insights into its mode of action.
著者: Mitschke, L. / Parthier, C. / Schroder-Tittmann, K. / Coy, J. / Ludtke, S. / Tittmann, K.
履歴
登録2010年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,28714
ポリマ－67,1781
非ポリマー1,10913
水8,791488
1
A: Transketolase
ヘテロ分子

A: Transketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,57328
ポリマ－134,3552
非ポリマー2,21826
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area13660 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area38870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.630, 85.330, 72.740
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 125.690, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-844-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Transketolase / トランスケトラーゼ / TK


分子量: 67177.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TKT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29401, トランスケトラーゼ

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非ポリマー , 5種, 501分子

#2: 化合物 ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / 3-[(4-アミノ-2-メチル-5-ピリミジニル)メチル]-4-メチル-5-[2-(ホスホノオキシホスフィナトオキシ)(以下略) / チアミンピロリン酸


分子量: 425.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 488 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: Crystallization trials revealed a reservoir mixture of 13.5-15 % PEG 6000 (w/v), 4% PEG 400 (v/v) and 2% glycerol (v/v) in 50 mM glycyl-glycine (pH 7.9) optimal for reproducible ...詳細: Crystallization trials revealed a reservoir mixture of 13.5-15 % PEG 6000 (w/v), 4% PEG 400 (v/v) and 2% glycerol (v/v) in 50 mM glycyl-glycine (pH 7.9) optimal for reproducible crystallization of single crystals. To induce crystallization 3 l protein solution (8-12 mg/ml, 0.6 mM ThDP, 5 mM CaCl2 in 50 mM glycyl-glycine (pH 7.9)) were mixed with 3 l of the reservoir solution at room temperature. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年5月26日 / 詳細: Varimax HR
放射モノクロメーター: Cu K-alpha (anode) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20 Å / Num. all: 57086 / Num. obs: 55932 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 2.8 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 27.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 14.78
反射 シェル解像度: 1.75→1.85 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.394 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. measured obs: 20286 / Num. unique all: 8724 / Num. unique obs: 8396 / Rsym value: 0.494 / % possible all: 96.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 56.46 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.06 Å
Translation2.5 Å29.06 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QGD

1qgd


解像度: 1.75→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / WRfactor Rfree: 0.192 / WRfactor Rwork: 0.148 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.857 / SU B: 2.582 / SU ML: 0.081 / SU R Cruickshank DPI: 0.118 / SU Rfree: 0.116 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 2796 5 %RANDOM
Rwork0.162 ---
all0.164 55932 --
obs0.164 55928 98.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 59.92 Å2 / Biso mean: 21.521 Å2 / Biso min: 7.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.77 Å20 Å20.36 Å2
2--0.48 Å20 Å2
3---0.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4715 0 68 488 5271
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0224882
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9951.9676590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.55619
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.28724.203207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.26415830
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.511529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1460.2731
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0213662
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1821.53074
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.81924937
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.99831808
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6864.51653
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 201 -
Rwork0.315 3761 -
all-3962 -
obs--95.08 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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