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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3m1b | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human FcRn with a dimeric peptide inhibitor | ||||||
要素 |
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キーワード | IMMUNE SYSTEM/INHIBITOR (免疫系) / IMMUNOGLOBULIN BINDING PROTEIN / Cell membrane (細胞膜) / Disulfide bond (ジスルフィド) / Glycoprotein (糖タンパク質) / IgG-binding protein / Immunoglobulin domain (免疫グロブリンフォールド) / Membrane (生体膜) / Receptor / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Amyloid (アミロイド) / Amyloidosis (アミロイドーシス) / Disease mutation / Glycation (糖化反応) / Immune response (免疫応答) / MHC I / Pyrrolidone carboxylic acid (ピログルタミン酸) / Secreted (分泌) / IMMUNE SYSTEM-IMMUNE SYSTEM INHIBITOR (免疫系) / IMMUNE SYSTEM-INHIBITOR complex (免疫系) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / IgG binding / beta-2-microglobulin binding / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding ...IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / IgG binding / beta-2-microglobulin binding / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / response to molecule of bacterial origin / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / cellular response to iron ion / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / negative regulation of neurogenesis / MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / cellular response to nicotine / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / specific granule lumen / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / positive regulation of T cell activation / Modulation by Mtb of host immune system / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / T cell differentiation in thymus / late endosome membrane / positive regulation of protein binding / ER-Phagosome pathway / iron ion transport / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / endosome membrane / 免疫応答 / Amyloid fiber formation / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / 小胞体 / ゴルジ体 / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / ゴルジ体 / 小胞体 / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
データ登録者 | Mezo, A.R. / Sridhar, V. / Badger, J. / Sakorafas, P. / Nienaber, V. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010 タイトル: X-ray crystal structures of monomeric and dimeric peptide inhibitors in complex with the human neonatal Fc receptor, FcRn. 著者: Mezo, A.R. / Sridhar, V. / Badger, J. / Sakorafas, P. / Nienaber, V. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3m1b.cif.gz | 285.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3m1b.ent.gz | 228.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3m1b.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m1/3m1b ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m1/3m1b | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29720.383 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 24-290 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCGRT, FCRN / Cell (発現宿主): CHOK1SV cells / 発現宿主: Cricetinae (ハムスター) / 参照: UniProt: P55899 #2: タンパク質 | 分子量: 11748.160 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Cell (発現宿主): CHOK1SV cells / 発現宿主: Cricetinae (ハムスター) / 参照: UniProt: P61769 #3: タンパク質・ペプチド | 配列の詳細 | ACE AT THE N-TERMINUS OF CHAIN I IS COVALENTLY | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.31 % |
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2 詳細: 2ul protein:peptide with 2ul buffer containing 100 mM phosphate/citric acid, 22% PEG 1000 and 8% ethanol , pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K |
-データ収集
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å |
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検出器 | 日付: 2009年2月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.1→50 Å / Num. all: 29051 / Num. obs: 29051 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -4 |
反射 シェル | 解像度: 3.1→3.2 Å / % possible all: 58 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 3M17 解像度: 3.1→37.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.872 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.802 / SU B: 50.517 / SU ML: 0.901 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.793 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 106.575 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→37.24 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.1→3.156 Å / Total num. of bins used: 20
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