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万見
- PDB-3i28: Crystal Structure of soluble epoxide Hydrolase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i28
タイトルCrystal Structure of soluble epoxide Hydrolase
要素Epoxide hydrolase 2
キーワードHYDROLASE / Aromatic hydrocarbons catabolism / Detoxification / Magnesium / Metal-binding / Peroxisome
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / phospholipid dephosphorylation / epoxide metabolic process / lipid phosphatase activity / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) ...lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / phospholipid dephosphorylation / epoxide metabolic process / lipid phosphatase activity / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) / epoxide hydrolase activity / regulation of cholesterol metabolic process / dephosphorylation / phosphatase activity / peroxisomal matrix / toxic substance binding / cholesterol homeostasis / Peroxisomal protein import / response to toxic substance / peroxisome / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Predicted HAD-superfamily phosphatase, subfamily IA/Epoxide hydrolase, N-terminal / Putative phosphatase; domain 2 / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / HAD superfamily/HAD-like / alpha/beta hydrolase fold / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily ...Predicted HAD-superfamily phosphatase, subfamily IA/Epoxide hydrolase, N-terminal / Putative phosphatase; domain 2 / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / HAD superfamily/HAD-like / alpha/beta hydrolase fold / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / DNA polymerase; domain 1 / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-34N / Bifunctional epoxide hydrolase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Farrow, N.A.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structure-based optimization of arylamides as inhibitors of soluble epoxide hydrolase.
著者: Eldrup, A.B. / Soleymanzadeh, F. / Taylor, S.J. / Muegge, I. / Farrow, N.A. / Joseph, D. / McKellop, K. / Man, C.C. / Kukulka, A. / De Lombaert, S.
履歴
登録2009年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22021年2月24日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / struct_site
Item: _pdbx_struct_assembly_prop.biol_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id ..._pdbx_struct_assembly_prop.biol_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epoxide hydrolase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1222
ポリマ－62,6861
非ポリマー4361
水2,738152
1
A: Epoxide hydrolase 2
ヘテロ分子

A: Epoxide hydrolase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,2444
ポリマ－125,3712
非ポリマー8732
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
Buried area4300 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area42900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.410, 92.410, 243.983
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Epoxide hydrolase 2 / Soluble epoxide hydrolase / SEH / Epoxide hydratase / Cytosolic epoxide hydrolase / CEH


分子量: 62685.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHX2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P34913, soluble epoxide hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-34N / 4-cyano-N-{(3S)-3-(4-fluorophenyl)-3-[4-(methylsulfonyl)phenyl]propyl}benzamide


分子量: 436.499 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H21FN2O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.72 %

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.95 Å / Num. obs: 45221 / Biso Wilson estimate: 34.33 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.4_6精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→36.252 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.815 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 2271 5.02 %
Rwork0.214 --
obs0.216 45221 98.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.062 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 121.3 Å2 / Biso mean: 40.436 Å2 / Biso min: 19.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.902 Å20 Å2-0 Å2
2--2.902 Å2-0 Å2
3----5.804 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→36.252 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4316 0 31 152 4499
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084455
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1316038
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08658
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005776
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8311655
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.95-1.9920.2751230.2112625274899
1.992-2.0390.2531490.2142613276299
2.039-2.090.2711440.2122624276899
2.09-2.1460.2561660.2052618278499
2.146-2.2090.3031440.2082645278999
2.209-2.2810.2531250.2032654277999
2.281-2.3620.2681200.2092681280199
2.362-2.4570.2871320.2282669280199
2.457-2.5690.2891300.2322699282999
2.569-2.7040.3081300.23126972827100
2.704-2.8730.2541490.2372701285099
2.873-3.0950.291690.23526892858100
3.095-3.4060.2491530.22227192872100
3.406-3.8990.2491480.20527622910100
3.899-4.910.2081460.1752759290598
4.91-36.2590.241430.2252795293893

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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