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万見
- PDB-3h2o: Structural Studies of Pterin-Based Inhibitors of Dihydropteroate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h2o
タイトルStructural Studies of Pterin-Based Inhibitors of Dihydropteroate Synthase
要素Dihydropteroate synthase
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / ANTHRACIS (炭疽菌) / FOLATE BIOSYNTHESIS (葉酸) / DIHYDROPTEROATE (ジヒドロプテロイン酸) / PTERINE (プテリン) / Transferase (転移酵素) / Transferase-Transferase Inhibitor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydropteroate synthase / dihydropteroate synthase activity / folic acid biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Dihydropteroate synthase signature 1. / Dihydropteroate synthase / Dihydropteroate synthase domain / Dihydropteroate synthase signature 2. / Dihydropteroate synthase-like / Pterin-binding domain / Pterin binding enzyme / Pterin-binding domain profile. / Dihydropteroate synthase-like / TIMバレル ...Dihydropteroate synthase signature 1. / Dihydropteroate synthase / Dihydropteroate synthase domain / Dihydropteroate synthase signature 2. / Dihydropteroate synthase-like / Pterin-binding domain / Pterin binding enzyme / Pterin-binding domain profile. / Dihydropteroate synthase-like / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B63 / : / Dihydropteroate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis str. A2012 (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Yun, M.-K. / White, S.W.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural studies of pterin-based inhibitors of dihydropteroate synthase.
著者: Hevener, K.E. / Yun, M.K. / Qi, J. / Kerr, I.D. / Babaoglu, K. / Hurdle, J.G. / Balakrishna, K. / White, S.W. / Lee, R.E.
履歴
登録2009年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydropteroate synthase
B: Dihydropteroate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,8088
ポリマ－65,7672
非ポリマー1,0416
水905
1
A: Dihydropteroate synthase
ヘテロ分子

A: Dihydropteroate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,8088
ポリマ－65,7672
非ポリマー1,0416
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_475-x-1,-y+2,z1
Buried area3050 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area21560 Å2
手法PISA
2
B: Dihydropteroate synthase
ヘテロ分子

B: Dihydropteroate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,8088
ポリマ－65,7672
非ポリマー1,0416
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_465-x-1,-y+1,z1
Buried area3030 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area21890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.292, 99.292, 263.051
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11TYRTYRLEULEUAA5 - 2625 - 46
21TYRTYRLEULEUBB5 - 2625 - 46
12VALVALASPASPAA42 - 6162 - 81
22VALVALASPASPBB42 - 6162 - 81
13GLUGLULYSLYSAA79 - 27499 - 294
23GLUGLULYSLYSBB79 - 27499 - 294

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要素

#1: タンパク質 Dihydropteroate synthase /


分子量: 32883.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus anthracis str. A2012 (炭疽菌)
遺伝子: folP, BAO_0074 / プラスミド: PET-28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: B1UXN2, UniProt: Q81VW8*PLUS, dihydropteroate synthase
#2: 化合物 ChemComp-B63 / 4-{[2-(2-amino-4-oxo-3,4,7,8-tetrahydropteridin-6-yl)ethyl]amino}benzoic acid


分子量: 328.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H16N6O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.78 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: LITHIUM SULFATE, propane, Bis-Tris, pH 9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.61→48.78 Å / Num. obs: 22826 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 11.9 % / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 38.2
反射 シェル解像度: 2.61→2.69 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / Num. unique all: 1451 / Rsym value: 0.16 / % possible all: 62

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIControlデータ収集
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1TX0

1tx0


解像度: 2.7→48.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 51.803 / SU ML: 0.448 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.757 / ESU R Free: 0.386 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31097 1084 5.1 %RANDOM
Rwork0.27128 ---
obs0.27323 21380 97.28 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.878 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.56 Å23.28 Å20 Å2
2--6.56 Å20 Å2
3----9.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→48.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3996 0 68 5 4069
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0224121
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1271.9855573
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9715521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.75525.145173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.09515723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5981522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1360.2631
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023056
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.280.22116
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3330.22846
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.2204
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2380.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2510.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7541.52665
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30324163
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.10331670
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2594.51410
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1764 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.350.5
medium thermal1.242
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.463 63 -
Rwork0.403 1201 -
obs-1264 79.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.369-0.51070.04161.96190.27452.47820.1424-0.3364-0.02620.1332-0.1248-0.04180.0151.0573-0.01760.20150.2340.0255-0.22250.1137-0.225-80.237981.59191.4784
21.5582-0.1618-0.05831.44510.10762.5270.0540.17820.0251-0.1014-0.09360.0159-0.91120.47550.0396-0.08590.23-0.05070.2240.0933-0.2575-69.155561.7201139.1712
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 274
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 274

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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