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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3gd7 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human NBD2 complexed with N6-Phenylethyl-ATP (P-ATP) | ||||||
要素 | Fusion complex of Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator, residues 1193-1427 and Maltose/maltodextrin import ATP-binding protein malK, residues 219-371 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / CFTR (嚢胞性線維症膜コンダクタンス制御因子) / ABC transporter / nucleotide binding domain / NBD / ATP (アデノシン三リン酸) / P-ATP / N6-Phenylethyl-ATP / ATP-binding / Chloride channel / Ion transport / Ionic channel (イオンチャネル) / Transport / Cell inner membrane / Cell membrane (細胞膜) / Sugar transport | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ABC-type maltose transporter / ABC-type maltose transporter activity / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity ...ABC-type maltose transporter / ABC-type maltose transporter activity / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / intracellular pH elevation / ATPase-coupled inorganic anion transmembrane transporter activity / amelogenesis / chloride channel inhibitor activity / Golgi-associated vesicle membrane / multicellular organismal-level water homeostasis / vesicle docking involved in exocytosis / cholesterol transport / membrane hyperpolarization / bicarbonate transmembrane transporter activity / bicarbonate transport / chloride channel regulator activity / chloride transmembrane transporter activity / sperm capacitation / chloride channel activity / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / cholesterol biosynthetic process / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of exocytosis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / chloride channel complex / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / cellular response to cAMP / cellular response to forskolin / isomerase activity / chloride transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / response to endoplasmic reticulum stress / PDZ domain binding / establishment of localization in cell / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Late endosomal microautophagy / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ABC-family proteins mediated transport / transmembrane transport / recycling endosome / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / recycling endosome membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / protein-folding chaperone binding / early endosome membrane / DNA-binding transcription factor binding / エンドソーム / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / apical plasma membrane / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / 細胞膜 / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Escherichia coli K-12 (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å | ||||||
データ登録者 | Atwell, S. / Antonysamy, S. / Conners, K. / Emtage, S. / Gheyi, T. / Lewis, H.A. / Lu, F. / Sauder, J.M. / Wasserman, S.R. / Zhao, X. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Crystal structure of human NBD2 complexed with N6-Phenylethyl-ATP (P-ATP) 著者: Atwell, S. / Antonysamy, S. / Guggino, W.B. / Conners, K. / Emtage, S. / Gheyi, T. / Hunt, J.F. / Lewis, H.A. / Lu, F. / Sauder, J.M. / Weber, P.C. / Wetmore, D. / Zhao, X. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3gd7.cif.gz | 299.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3gd7.ent.gz | 241.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3gd7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gd/3gd7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gd/3gd7 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1q12S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43518.781 Da / 分子数: 4 変異: Q1280E, Y1307N, E1308A, Q1309A, W1310H, H1402A, Q1411D 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) 遺伝子: CFTR,malK / プラスミド: pET26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL with chaperone coexpression 参照: UniProt: P13569, UniProt: P68187 #2: 化合物 | ChemComp-B44 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.69 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 詳細: 1.1-1.25 M tri-sodium citrate, pH 5.5-8, sitting drop, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION PH範囲: 5.5-8 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1158 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月11日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1158 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→54 Å / Num. obs: 55240 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rsym value: 0.121 / Net I/σ(I): 6.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.566 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 7974 / Rsym value: 0.566 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1Q12 解像度: 2.7→54 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE
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原子変位パラメータ | Biso max: 106.7 Å2 / Biso mean: 59.261 Å2 / Biso min: 19.12 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→54 Å
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拘束条件 |
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