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万見
- PDB-3bin: Structure of the DAL-1 and TSLC1 (372-383) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bin
タイトルStructure of the DAL-1 and TSLC1 (372-383) complex
要素
  • Band 4.1-like protein 3
  • Cell adhesion molecule 1細胞接着分子
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / FERM domain / DAL-1 (ダール) / TSLC1 / Actin-binding / Cytoskeleton (細胞骨格) / Phosphoprotein / Structural protein (タンパク質) / Anti-oncogene (がん抑制遺伝子) / Apoptosis (アポトーシス) / Cell cycle (細胞周期) / Developmental protein (ヒトの発達) / Differentiation / Glycoprotein (糖タンパク質) / Immune response (免疫応答) / Immunoglobulin domain (免疫グロブリンフォールド) / Membrane (生体膜) / Spermatogenesis (精子形成) / Transmembrane (膜貫通型タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ERBB4 signaling pathway / detection of stimulus / cell recognition / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / Nectin/Necl trans heterodimerization / protein localization to paranode region of axon / cytoskeletal protein-membrane anchor activity / paranodal junction assembly / protein localization to juxtaparanode region of axon / myelin maintenance ...negative regulation of ERBB4 signaling pathway / detection of stimulus / cell recognition / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / Nectin/Necl trans heterodimerization / protein localization to paranode region of axon / cytoskeletal protein-membrane anchor activity / paranodal junction assembly / protein localization to juxtaparanode region of axon / myelin maintenance / paranode region of axon / cortical cytoskeleton organization / actomyosin structure organization / juxtaparanode region of axon / Adherens junctions interactions / Neurexins and neuroligins / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cortical actin cytoskeleton organization / immune system process / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / cell adhesion molecule binding / neuron projection morphogenesis / negative regulation of protein phosphorylation / liver development / PDZ domain binding / protein localization to plasma membrane / positive regulation of cytokine production / structural constituent of cytoskeleton / cell-cell junction / 細胞結合 / actin binding / regulation of cell shape / 精子形成 / basolateral plasma membrane / postsynaptic density / 細胞分化 / 細胞骨格 / neuron projection / signaling receptor binding / 樹状突起 / シナプス / apoptotic process / protein homodimerization activity / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Band 4.1-like protein 3 / SAB domain / Band 4.1, C-terminal / SAB domain / 4.1 protein C-terminal domain (CTD) / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) ...Band 4.1-like protein 3 / SAB domain / Band 4.1, C-terminal / SAB domain / 4.1 protein C-terminal domain (CTD) / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / PH-domain like / 免疫グロブリンフォールド / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Immunoglobulin subtype / 抗体 / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell adhesion molecule 1 / Band 4.1-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Busam, R.D. / Arrowsmith, C.H. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. ...Busam, R.D. / Arrowsmith, C.H. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Kallas, A. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Lehtio, L. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Sagemark, J. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Welin, M. / Berglund, H. / Persson, C. / Hallberg, B.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural basis of tumor suppressor in lung cancer 1 (TSLC1) binding to differentially expressed in adenocarcinoma of the lung (DAL-1/4.1B)
著者: Busam, R.D. / Thorsell, A.-G. / Flores, A. / Hammarstrom, M. / Persson, C. / Obrink, B. / Hallberg, B.M.
履歴
登録2007年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Band 4.1-like protein 3
B: Cell adhesion molecule 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4432
ポリマ－34,4432
非ポリマー00
水2,594144
1
A: Band 4.1-like protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0221
ポリマ－33,0221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cell adhesion molecule 1


  • 登録者が定義した集合体
  • 1.42 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,4221
ポリマ－1,4221
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.000, 135.000, 50.520
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Band 4.1-like protein 3 / 4.1B / Differentially expressed in adenocarcinoma of the lung protein 1 / DAL-1


分子量: 33021.812 Da / 分子数: 1 / 断片: FERM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPB41L3, DAL1, KIAA0987 / プラスミド: pNIC-BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-pRare2 / 参照: UniProt: Q9Y2J2
#2: タンパク質・ペプチド Cell adhesion molecule 1 / 細胞接着分子 / Immunoglobulin superfamily member 4 / Nectin-like protein 2 / NECL-2 / Tumor suppressor in lung ...Immunoglobulin superfamily member 4 / Nectin-like protein 2 / NECL-2 / Tumor suppressor in lung cancer 1 / TSLC-1 / Synaptic cell adhesion molecule / Spermatogenic immunoglobulin superfamily / SgIGSF


分子量: 1421.559 Da / 分子数: 1
断片: Peptide from cytoplasmic domain, UNP residues 400-411
由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide synthetic / 参照: UniProt: Q9BY67
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% ETOH, 0.1M TRIS PH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.03992 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月29日
放射モノクロメーター: Si-111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 23666 / Num. obs: 23489 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.65 % / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 18.89
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 3.75 % / Mean I/σ(I) obs: 2.95 / Num. unique all: 1748 / Rsym value: 0.417 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.3→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 10.911 / SU ML: 0.138 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.185 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1131 4.9 %RANDOM
Rwork0.179 ---
all0.181 23666 --
obs0.181 23120 97.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.697 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7 Å2-0.35 Å20 Å2
2---0.7 Å20 Å2
3---1.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2364 0 0 144 2508
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0222497
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021759
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8141.953375
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99834251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0365299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.79923.125128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.06615445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7151520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2350
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022794
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02554
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2487
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.21774
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1830.21141
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.21318
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1920.2131
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2370.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2240.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0071.51904
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2131.5593
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.25222383
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.25531212
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.074.5992
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 75 -
Rwork0.259 1649 -
all-1724 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.15042.44543.1644.31931.70692.9907-0.18390.14320.2839-0.1656-0.0154-0.135-0.17160.25380.1993-0.21220.04790.0199-0.17050.0034-0.281462.7748.654-7.739
26.77141.2362.00532.56920.73132.1302-0.0689-0.57120.31510.0877-0.10220.1852-0.1573-0.23560.1712-0.20670.08050.0073-0.1614-0.0246-0.226655.31150.031-2.642
37.23933.36412.99818.56754.00562.2160.2691-1.4547-0.2520.4688-0.22230.63160.1356-0.3481-0.0468-0.0645-0.00020.09930.24370.12910.00739.14836.9452.395
42.2946-1.12786.0295.51120.540218.3171-0.008-0.4499-1.85380.42260.06120.74174.0298-0.113-0.05330.5708-0.0054-0.0010.06090.11230.616238.32620.076-6.602
53.24350.1356-4.216532.437118.389818.28630.7723-0.7452-1.10242.2095-0.6511-0.52912.3784-0.7279-0.12120.466-0.0362-0.12340.44510.35850.362142.62926.6175.195
64.9716-0.76260.08059.4596-1.84339.34030.1423-0.6913-0.99620.5204-0.18711.03570.8467-0.20050.0448-0.0963-0.04810.06090.07640.12330.259635.0629.263-3.89
70.89952.08211.019410.97474.40491.8348-0.4043-0.5825-0.04540.6755-0.11760.79390.259-0.89790.522-0.12170.07980.15910.449-0.18820.068141.26154.5157.046
811.6363-1.24380.681712.5414-0.4866.1828-0.492-0.430.07140.14740.6560.57680.4542-0.4339-0.164-0.06610.15520.09540.0916-0.18480.014841.58165.1978.073
914.6996-7.1970.78025.0205-0.70050.8562-0.1992-0.30011.1050.26610.4614-0.4606-0.14910.3051-0.2622-0.04390.04680.0652-0.007-0.11960.05441.72172.4629.652
1014.54541.889112.799510.23857.704827.0294-0.13180.45720.5908-0.7427-0.0925-0.0018-0.5720.7320.2244-0.06270.14740.0567-0.1054-0.0482-0.037350.28563.2090.017
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA108 - 1561 - 49
2X-RAY DIFFRACTION2AA157 - 21250 - 105
3X-RAY DIFFRACTION3AA213 - 236106 - 129
4X-RAY DIFFRACTION4AA237 - 243130 - 136
5X-RAY DIFFRACTION5AA244 - 262137 - 155
6X-RAY DIFFRACTION6AA263 - 283156 - 176
7X-RAY DIFFRACTION7AA284 - 321177 - 214
8X-RAY DIFFRACTION8AA322 - 344215 - 237
9X-RAY DIFFRACTION9AA345 - 369238 - 262
10X-RAY DIFFRACTION10AA370 - 390263 - 283

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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