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- PDB-2zik: Crystal Structure of Human Lysozyme from Pichia pastoris -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zik
タイトルCrystal Structure of Human Lysozyme from Pichia pastoris
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / secreted protein from Pichia pastoris / Amyloid (アミロイド) / Antimicrobial / Bacteriolytic enzyme / Disease mutation / Glycosidase / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


antimicrobial humoral response / 抗微生物ペプチド / 代謝 / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium ...antimicrobial humoral response / 抗微生物ペプチド / 代謝 / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 炎症 / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Tamada, T. / Kuroki, R. / Koshiba, T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Preparation and characterization of methyonyl-lysine attached human lysozyme expressed in Escherichia coli and its effective conversion to the authentic-like protein
著者: Shoyama, Y. / Tamada, T. / Nitta, K. / Kumagai, I. / Kuroki, R. / Koshiba, T.
履歴
登録2008年2月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年1月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7442
ポリマ－14,7211
非ポリマー231
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.000, 61.800, 34.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C


分子量: 14720.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYZ, LZM / プラスミド: pPIC9/HLY / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: P61626, リゾチーム
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.53 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 2.5M sodium chloride, 0.03M phosphate, pH6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年2月25日 / 詳細: double-mirror
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→41.89 Å / Num. all: 27423 / Num. obs: 11117 / % possible obs: 89.7 % / Rmerge(I) obs: 0.095

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1I1Z

1i1z


解像度: 1.81→41.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 3.889 / SU ML: 0.114 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23759 504 4.9 %RANDOM
Rwork0.18125 ---
obs0.18407 9777 89.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.698 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.65 Å20 Å20 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3---0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→41.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1029 0 1 116 1146
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0211053
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5411.9111426
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2695129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.52322.36455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.45315172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6321514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2146
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02824
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.2390
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2920.2725
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.262
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1170.23
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2960.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8391.5641
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48421017
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6893440
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.54.5409
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.809→1.856 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 23 -
Rwork0.313 408 -
obs--52.31 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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