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万見
- PDB-2xdu: Structure of HSP90 with small molecule inhibitor bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xdu
タイトルStructure of HSP90 with small molecule inhibitor bound
要素HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHAHeat shock response
キーワードCHAPERONE (シャペロン)
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / positive regulation of tau-protein kinase activity ...sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / positive regulation of tau-protein kinase activity / protein insertion into mitochondrial outer membrane / chaperone-mediated autophagy / telomerase holoenzyme complex assembly / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Uptake and function of diphtheria toxin / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / dendritic growth cone / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / skeletal muscle contraction / positive regulation of cell size / protein unfolding / HSF1-dependent transactivation / telomere maintenance via telomerase / response to unfolded protein / HSF1 activation / chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / DNA polymerase binding / axonal growth cone / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / positive regulation of cardiac muscle contraction / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / positive regulation of telomerase activity / response to salt stress / positive regulation of defense response to virus by host / endocytic vesicle lumen / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein tyrosine kinase binding / activation of innate immune response / response to cold / positive regulation of interferon-beta production / nitric-oxide synthase regulator activity / lysosomal lumen / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / ESR-mediated signaling / response to cocaine / VEGFR2 mediated vascular permeability / brush border membrane / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / neuron migration / Constitutive Signaling by EGFRvIII / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 ECD mutants / tau protein binding / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of necroptotic cell death / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to virus / Downregulation of ERBB2 signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of protein import into nucleus / response to estrogen / histone deacetylase binding / positive regulation of protein catabolic process / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of protein localization / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / disordered domain specific binding / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / unfolded protein binding / メラノソーム
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIMIDIN-2-AMINE / 1-CHLORO-4-METHYLPHTHALAZINE / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / その他 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Murray, C.W. / Carr, M.G. / Callaghan, O. / Chessari, G. / Congreve, M. / Cowan, S. / Coyle, J.E. / Downham, R. / Figueroa, E. / Frederickson, M. ...Murray, C.W. / Carr, M.G. / Callaghan, O. / Chessari, G. / Congreve, M. / Cowan, S. / Coyle, J.E. / Downham, R. / Figueroa, E. / Frederickson, M. / Graham, B. / McMenamin, R. / OBrien, M.A. / Patel, S. / Phillips, T.R. / Williams, G. / Woodhead, A.J. / Woolford, A.J.A.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Fragment-Based Drug Discovery Applied to Hsp90. Discovery of Two Lead Series with High Ligand Efficiency.
著者: Murray, C.W. / Carr, M.G. / Callaghan, O. / Chessari, G. / Congreve, M. / Cowan, S. / Coyle, J.E. / Downham, R. / Figueroa, E. / Frederickson, M. / Graham, B. / Mcmenamin, R. / O'Brien, M.A. ...著者: Murray, C.W. / Carr, M.G. / Callaghan, O. / Chessari, G. / Congreve, M. / Cowan, S. / Coyle, J.E. / Downham, R. / Figueroa, E. / Frederickson, M. / Graham, B. / Mcmenamin, R. / O'Brien, M.A. / Patel, S. / Phillips, T.R. / Williams, G. / Woodhead, A.J. / Woolford, A.J.A.
履歴
登録2010年5月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月24日Group: Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8015
ポリマ－26,4251
非ポリマー3764
水4,161231
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.013, 90.725, 98.735
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2036-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA / Heat shock response / HEAT SHOCK 86 KDA / HSP 86 / HSP86 / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-38 / HSP90


分子量: 26424.840 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 14-224 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07900

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非ポリマー , 5種, 235分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド / ジメチルスルホキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-LGA / PYRIMIDIN-2-AMINE / 2-アミノピリミジン


分子量: 95.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5N3
#5: 化合物 ChemComp-MT0 / 1-CHLORO-4-METHYLPHTHALAZINE / 1-クロロ-4-メチルフタラジン


分子量: 178.618 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H7ClN2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.68 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→27.56 Å / Num. obs: 31183 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.04

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.6.0062 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: その他
開始モデル: NONE

解像度: 1.74→67.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 4.407 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.103 / ESU R Free: 0.101 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 1522 5 %RANDOM
Rwork0.19629 ---
obs0.19757 29145 98.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.686 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→67.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1635 0 24 231 1890
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221684
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021131
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2961.9562268
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8922.9912772
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8785207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.85625.13574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.04715310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.901157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021847
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02329
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.741→1.786 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 106 -
Rwork0.351 1917 -
obs--88.73 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.0378 Å / Origin y: 14.8719 Å / Origin z: 20.1576 Å
111213212223313233
T0.0505 Å20.003 Å20.0116 Å2-0.0081 Å2-0.011 Å2--0.0415 Å2
L2.1742 °20.6563 °20.1621 °2-1.2789 °2-0.5391 °2--1.9718 °2
S0.0012 Å °0.0899 Å °-0.0185 Å °-0.0033 Å °0.0133 Å °0.0257 Å °-0.0175 Å °0.0538 Å °-0.0145 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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