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- PDB-2sod: DETERMINATION AND ANALYSIS OF THE 2 ANGSTROM STRUCTURE OF COPPER,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2sod
タイトルDETERMINATION AND ANALYSIS OF THE 2 ANGSTROM STRUCTURE OF COPPER, ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
要素COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (SUPEROXIDE ACCEPTOR)
機能・相同性
機能・相同性情報


neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / hydrogen peroxide biosynthetic process / auditory receptor cell stereocilium organization / regulation of protein kinase activity ...neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / hydrogen peroxide biosynthetic process / auditory receptor cell stereocilium organization / regulation of protein kinase activity / myeloid cell homeostasis / muscle cell cellular homeostasis / superoxide metabolic process / heart contraction / positive regulation of catalytic activity / スーパーオキシドディスムターゼ / transmission of nerve impulse / superoxide dismutase activity / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / glutathione metabolic process / ovarian follicle development / 着床 / reactive oxygen species metabolic process / dendrite cytoplasm / removal of superoxide radicals / regulation of mitochondrial membrane potential / locomotory behavior / response to organic substance / positive regulation of cytokine production / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / 血圧 / ペルオキシソーム / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / response to heat / protein-folding chaperone binding / cytoplasmic vesicle / 精子形成 / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / copper ion binding / neuronal cell body / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ミトコンドリア / zinc ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tainer, J.A. / Getzoff, E.D. / Richardson, J.S. / Richardson, D.C.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1982
タイトル: Determination and analysis of the 2 A-structure of copper, zinc superoxide dismutase.
著者: Tainer, J.A. / Getzoff, E.D. / Beem, K.M. / Richardson, J.S. / Richardson, D.C.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1983
タイトル: Structure and Mechanism of Copper, Zinc Superoxide Dismutase
著者: Tainer, J.A. / Getzoff, E.D. / Richardson, J.S. / Richardson, D.C.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1983
タイトル: Electrostatic Recognition between Superoxide and Copper, Zinc Superoxide Dismutase
著者: Getzoff, E.D. / Tainer, J.A. / Weiner, P.K. / Kollman, P.A. / Richardson, J.S. / Richardson, D.C.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1977
タイトル: Metal Sites of Copper-Zinc Superoxide Dismutase
著者: Beem, K.M. / Richardson, D.C. / Rajagopalan, K.V.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1976
タイトル: Similarity of Three-Dimensional Structure between the Immunoglobulin Domain and the Copper,Zinc Superoxide Dismutase Subunit
著者: Richardson, J.S. / Richardson, D.C. / Thomas, K.A. / Silverton, E.W. / Davies, D.R.
#5: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1975
タイトル: Alpha-Carbon Coordinates for Bovine Cu,Zn Superoxide Dismutase
著者: Richardson, J.S. / Thomas, R.A. / Richardson, D.C.
#6: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1975
タイトル: Crystal Structure of Bovine Cu,Zn Superoxide Dismutase at 3 Angstroms Resolution,Chain Tracing and Metal Ligands
著者: Richardson, J.S. / Thomas, K.A. / Rubin, B.H. / Richardson, D.C.
#7: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1974
タイトル: The Crystal Structure of Bovine Cu2+,Zn2+ Superoxide Dismutase at 5.5 Angstroms Resolution
著者: Thomas, K.A. / Rubin, B.H. / Bier, C.J. / Richardson, J.S. / Richardson, D.C.
#8: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1972
タイトル: Two Crystal Forms of Bovine Superoxide Dismutase
著者: Richardson, D.C. / Bier, C.J. / Richardson, J.S.
履歴
登録1980年3月25日処理サイト: BNL
置き換え1980年5月7日ID: 1SOD
改定 1.01980年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_remark / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET EACH MONOMER CONTAINS AN ACETYL GROUP BLOCKING THE N-TERMINUS, 151 RESIDUES, ZN ION, CU ION ...SHEET EACH MONOMER CONTAINS AN ACETYL GROUP BLOCKING THE N-TERMINUS, 151 RESIDUES, ZN ION, CU ION AND A WATER MOLECULE. THE DOMINANT STRUCTURAL FEATURE OF EACH MONOMER IS AN EIGHT-STRANDED ANTI-PARALLEL BETA-BARREL. THERE ARE, HOWEVER, NO HYDROGEN BONDS BETWEEN STRANDS 4 AND 5. THIS BARREL IS DESCRIBED IN SHEET RECORDS BELOW AS A NINE-STRANDED SHEET WITH IDENTICAL FIRST AND LAST STRANDS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
Y: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
B: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
G: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,91312
ポリマ－62,3984
非ポリマー5168
水724
1
O: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
Y: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4576
ポリマ－31,1992
非ポリマー2584
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
G: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4576
ポリマ－31,1992
非ポリマー2584
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area13280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.650, 90.330, 71.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.78114, 0.20408, -0.59006), (0.16219, -0.8463, -0.50742), (-0.60292, -0.49207, 0.62798)-59.69421, 29.26225, -12.96087
2given(-0.76664, -0.06756, 0.63852), (0.20331, 0.91774, 0.34121), (-0.60904, 0.3914, -0.68983)-53.22701, -0.63586, -21.95514
3given(0.99226, -0.0164, -0.12309), (0.00386, -0.98668, 0.16263), (-0.12412, -0.16185, -0.97898)-2.98838, 32.25722, 3.3424
詳細THE TRANSFORMATION WHICH WILL PLACE THE YELLOW MONOMER INTO BEST ALIGNMENT WITH THE ORANGE MONOMER IS GIVEN BY MTRIX 1 BELOW. THE TRANSFORMATION WHICH WILL PLACE THE BLUE MONOMER INTO BEST ALIGNMENT WITH THE ORANGE MONOMER IS GIVEN BY MTRIX 2 BELOW. THE TRANSFORMATION WHICH WILL PLACE THE GREEN MONOMER INTO BEST ALIGNMENT WITH THE ORANGE MONOMER IS GIVEN BY MTRIX 3 BELOW.

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要素

#1: タンパク質
COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE


分子量: 15599.375 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ)
参照: UniProt: P00442, スーパーオキシドディスムターゼ
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.13 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.5 mg/mlenzyme 1drop
20.5 Mphosphate1reservoir
358 %(v/v)MPD1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 4 Å / Num. obs: 17206 / % possible obs: 35 %

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.256 / 最高解像度: 2 Å
詳細: COORDINATES IN THE A*BC ORTHOGONAL FRAME ARE PRESENTED BELOW FOR FOUR MONOMERS. ONE ENZYMATICALLY ACTIVE SOD DIMER COMPRISES MONOMERS ORANGE (CHAIN INDICATOR O) AND YELLOW (Y). ANOTHER DIMER ...詳細: COORDINATES IN THE A*BC ORTHOGONAL FRAME ARE PRESENTED BELOW FOR FOUR MONOMERS. ONE ENZYMATICALLY ACTIVE SOD DIMER COMPRISES MONOMERS ORANGE (CHAIN INDICATOR O) AND YELLOW (Y). ANOTHER DIMER COMPRISES MONOMERS BLUE (B) AND GREEN (G). ONLY THOSE HYDROGEN BONDS OF WHICH THE DEPOSITORS ARE MOST CERTAIN ARE PRESENTED ON THE CONECT RECORDS BELOW.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4380 0 8 4 4392
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.039
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
精密化
*PLUS
最低解像度: 4 Å / 最高解像度: 2 Å / Rfactor obs: 0.255
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 12 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: o_bond_d / Dev ideal: 0.03
LS精密化 シェル
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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