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万見
- PDB-2ohb: Myoglobin cavity mutant I107W -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ohb
タイトルMyoglobin cavity mutant I107W
要素Myoglobinミオグロビン
キーワードOXYGEN STORAGE/TRANSPORT / MYOGLOBIN (ミオグロビン) / LIGAND ENTRY AND EXIT PATHWAYS / OXYGEN STORAGE-TRANSPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrite reductase activity / 酸化還元酵素; 他の含窒素化合物が電子供与する / 筋形質 / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / removal of superoxide radicals / peroxidase activity / oxygen carrier activity / oxygen binding / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ミオグロビン / Globins / Globin family profile. / Globin-like / グロビン / グロビン / Globin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / ミオグロビン
類似検索 - 構成要素
生物種Physeter catodon (マッコウクジラ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Phillips Jr., G.N. / Schweers, R.L. / Soman, J. / Olson, J.S.
引用ジャーナル: Iubmb Life / 年: 2007
タイトル: Ligand pathways in myoglobin: A review of trp cavity mutations.
著者: Olson, J.S. / Soman, J. / Phillips, G.N.
履歴
登録2007年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myoglobin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2474
ポリマ－17,4381
非ポリマー8093
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.560, 91.560, 46.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質 Myoglobin / ミオグロビン


分子量: 17438.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Physeter catodon (マッコウクジラ)
遺伝子: MB / プラスミド: pUC19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Phage-resistent TB1 / 参照: UniProt: P02185
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME / Heme B


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML PROTEIN, 0.020 M TRIS-HCL, pH 9.0), MIXED IN A 1:1 RATIO WITH THE WELL SOLUTION (2.8 M AMMONIUM SULPHATE, 0.050 M TRIS-HCL, pH 9.0), vapor diffusion, hanging drop, ...詳細: PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML PROTEIN, 0.020 M TRIS-HCL, pH 9.0), MIXED IN A 1:1 RATIO WITH THE WELL SOLUTION (2.8 M AMMONIUM SULPHATE, 0.050 M TRIS-HCL, pH 9.0), vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月10日
放射モノクロメーター: FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→79.29 Å / Num. all: 18358 / Num. obs: 18360 / % possible obs: 88.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Biso Wilson estimate: 18 Å2 / Limit h max: 43 / Limit h min: 0 / Limit k max: 43 / Limit k min: 0 / Limit l max: 25 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 154847.73 / Observed criterion F min: 0.32 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Χ2: 1.231 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.8-1.850.3554071.25823.8
1.85-1.910.2819171.15953
1.91-1.980.30214681.11586.9
1.98-2.060.2616901.11597.5
2.06-2.150.19317111.10399.8
2.15-2.270.15917141.193100
2.27-2.410.12817471.206100
2.41-2.60.10717101.295100
2.6-2.860.09417441.309100
2.86-3.270.07617181.32100
3.27-4.120.05717581.32799.9
4.12-1000.03717761.18398.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→79.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 1738 9.9 %random
Rwork0.177 ---
all-20583 --
obs-17614 85.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 63.2324 Å2 / ksol: 0.370949 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 73.64 Å2 / Biso mean: 22.34 Å2 / Biso min: 7.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å21.54 Å20 Å2
2--0.1 Å20 Å2
3----0.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.17 Å
Luzzati d res high-1.8
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→79.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1231 0 53 111 1395
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg17.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.77
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.772
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.322.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.8-1.880.296638.90.2846450.037254070827.9
1.88-1.980.22314680.24216760.0182535182271.9
1.98-2.110.22823910.10.19621350.0152566237492.5
2.11-2.270.18225810.40.17222260.0112574248496.5
2.27-2.50.2052489.90.16822690.0132567251798.1
2.5-2.860.1927310.70.1722690.0122577254298.6
2.86-3.60.2072469.70.17422980.0132581254498.6
3.6-79.290.18726510.10.16623580.0112658262398.7
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2heme-ferric.paramheme-ferric.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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