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- PDB-2m0o: The solution structure of human PHF1 in complex with H3K36me3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m0o
タイトルThe solution structure of human PHF1 in complex with H3K36me3
要素
  • H3K36me3 peptide
  • PHD finger protein 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Tudor Domain / H3K36me3 binding
機能・相同性
機能・相同性情報


histone methyltransferase binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNAメチル化 ...histone methyltransferase binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / transcription corepressor binding / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / site of double-strand break / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / 遺伝子発現 / chromatin organization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / 中心体 / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
: / : / PHD finger protein 1 / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 ...: / : / PHD finger protein 1 / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHD finger protein 1 / ヒストンH3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Song, J. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2013
タイトル: An H3K36 Methylation-Engaging Tudor Motif of Polycomb-like Proteins Mediates PRC2 Complex Targeting.
著者: Cai, L. / Rothbart, S.B. / Lu, R. / Xu, B. / Chen, W.Y. / Tripathy, A. / Rockowitz, S. / Zheng, D. / Patel, D.J. / Allis, C.D. / Strahl, B.D. / Song, J. / Wang, G.G.
履歴
登録2012年10月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月27日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 1
B: H3K36me3 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9972
ポリマ－9,9972
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 PHD finger protein 1 / / Protein PHF1 / Polycomb-like protein 1 / hPCl1


分子量: 8737.847 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF1, PCL1 / プラスミド: PRSF-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43189
#2: タンパク質・ペプチド H3K36me3 peptide


分子量: 1259.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P68431*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-13C NOESY aliphatic
1213D 1H-13C NOESY aromatic
1312D 1H-15N HSQC
1413D HN(CA)CB
1513D HBHA(CO)NH
1613D CBCA(CO)NH
1713D (H)CCH-TOCSY
1812D 1H-1H NOESY
1913D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.3-0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PHF1 tudor, 0.6-1.0 mM H3K36me3 peptide, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMPHF1 tudor-1[U-100% 13C; U-100% 15N]0.3-0.51
mMH3K36me3 peptide-20.6-1.01
試料状態イオン強度: 50 / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX9001
Bruker DMXBrukerDMX7002
Bruker DMXBrukerDMX6003

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解析

NMR software名称: X-PLOR_NIH / 開発者: Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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