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万見
- PDB-2jyw: Solution structure of C-terminal domain of APOBEC3G -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jyw
タイトルSolution structure of C-terminal domain of APOBEC3G
要素DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3G
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Protein (タンパク質) / Zinc (亜鉛) / Alternative splicing (選択的スプライシング) / Antiviral defense / Cytoplasm (細胞質) / Host-virus interaction / Metal-binding / Nucleus (Nucleus) / Polymorphism / Ubl conjugation
機能・相同性
機能・相同性情報


apolipoprotein B mRNA editing enzyme complex / dCTP deaminase activity / cytidine deamination / base conversion or substitution editing / 活性化誘導シチジンデアミナーゼ / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / : / cytidine deaminase activity / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate ...apolipoprotein B mRNA editing enzyme complex / dCTP deaminase activity / cytidine deamination / base conversion or substitution editing / 活性化誘導シチジンデアミナーゼ / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / : / cytidine deaminase activity / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / negative regulation of viral process / retrotransposon silencing / : / negative regulation of viral genome replication / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / positive regulation of defense response to virus by host / P-body / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / defense response to virus / ribonucleoprotein complex / 自然免疫系 / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
APOBEC-like C-terminal domain / Novel AID APOBEC clade 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3G
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailsC-terminal domain of APOBEC3G
データ登録者Chen, K. / Harjes, E. / Gross, P.J. / Fahmy, A. / Lu, Y. / Shindo, K. / Harris, R.S. / Matsuo, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structure of the DNA deaminase domain of the HIV-1 restriction factor APOBEC3G.
著者: Chen, K.M. / Harjes, E. / Gross, P.J. / Fahmy, A. / Lu, Y. / Shindo, K. / Harris, R.S. / Matsuo, H.
履歴
登録2007年12月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7832
ポリマ－22,7171
非ポリマー651
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100lowest energy, ramachandran parameters
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3G / APOBEC-related cytidine deaminase / ARCD / APOBEC-related protein / ARP-9 / CEM15 / CEM-15


分子量: 22717.479 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 変異: L37K, C46A, F113K, C124A, C159A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOBEC3G / プラスミド: pGEX6P2_A3G198-384 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HC16, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミジンに作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D HNCO
1423D HNCA
1523D HN(CA)CB
1623D HN(CO)CA
1723D H(CCO)NH
1823D HN(CA)CO
1923D HN(COCA)CB
11023D C(CO)NH
11123D (H)CCH-TOCSY
11233D 1H-15N NOESY
11323D 1H-13C NOESY
11413D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1300 mM [U-100% 15N] Apobec3G, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
2300 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; 80% 2H] Apobec3G, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
3300 mM [U-100% 15N, 80%2H] Apobec3G, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
300 mMApobec3G[U-100% 15N]1
300 mMApobec3G[U-100% 13C; U-100% 15N; 80% 2H]2
300 mMApobec3G[U-100% 15N, 80%2H]3
試料状態イオン強度: 0 / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002
Varian INOVAVarianINOVA9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.2Brunger, A.T. et al.精密化
CARA1.8.3Keller, R. et al.データ解析
CARA1.8.3Keller, R. et al.chemical shift assignment
NMRDraw2.5Delaglio, F. et al.解析
NMRDraw2.5Delaglio, F. et al.chemical shift assignment
Atnos/Candid1.1Herrmann, T. et al.構造決定
Atnos/Candid1.1Herrmann, T. et al.chemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2008 / NOE intraresidue total count: 242 / NOE long range total count: 656 / NOE medium range total count: 506 / NOE sequential total count: 604 / Hydrogen bond constraints total count: 142 / Protein phi angle constraints total count: 115 / Protein psi angle constraints total count: 115
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: lowest energy, ramachandran parameters
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum torsion angle constraint violation: 4.03 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.21 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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