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万見
- PDB-2jrr: Solution NMR Structure of Q5LLS5 from Silicibacter pomeroyi. Nort... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jrr
タイトルSolution NMR Structure of Q5LLS5 from Silicibacter pomeroyi. Northeast Structural Genomics Consortium target SiR90
要素Uncharacterized protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / UNKNOWN FUNCTION / solution NMR Structure / Protein (タンパク質) / SiR90 / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性q5lls5 like domains / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Zinc finger, CHCC-type / Zinc-finger domain / サンドイッチ / Mainly Beta / zf-CHCC domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Silicibacter pomeroyi (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Swapna, G.V.T. / Tejero, R. / Jiang, M. / Cunningham, K. / Maglaqui, M. / Owens, L. / Liu, J. / Wang, H. / Acton, T.B. / Xiao, R. ...Swapna, G.V.T. / Tejero, R. / Jiang, M. / Cunningham, K. / Maglaqui, M. / Owens, L. / Liu, J. / Wang, H. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Baran, M.C. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR Structure of Q5LLS5 from Silicibacter pomeroyi.
著者: Swapna, G.V.T. / Tejero, R. / Jiang, M. / Cunningham, K. / Maglaqui, M. / Owens, L. / Liu, J. / Wang, H. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Baran, M.B. / Rost, B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2007年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年2月19日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site
改定 1.62024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5171
ポリマ－7,5171
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 7516.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Silicibacter pomeroyi (バクテリア)
株: DSS-3, DSM 15171
解説: The protein is a monomer by gel filtration chromatography and static light scattering.
遺伝子: SP03846 / Plasmid details: Plasmid / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)MAGIC / 参照: UniProt: Q5LLS5

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
2112D 1H-15N HSQC
2212D 1H-13C HSQC
1322D 1H-15N HSQC
1422D 1H-13C HSQC
1523D CBCA(CO)NH
1623D HN(CA)CB
1723D HBHA(CO)NH
1823D HNHA
1923D (H)CCH-TOCSY
11023D 1H-15N NOESY
11123D 1H-13C NOESY
31232D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
10.65 mM 5% 13C, 100% 15N SiR90, 10 mM Tris, 5 mM DTT, 100 mM NaCl, 95% H2O/5% D2O
20.65 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SiR90, 10 mM Tris, 5 mM DTT, 100 mM NaCl, 95% H2O/5% D2O
30.65 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SiR90, 10 mM Tris, 5 mM DTT, 100 mM NaCl, 100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.65 mMSiR905% 13C, 100% 15N1
10 mMTris1
5 mMDTT1
100 mMNaCl1
0.65 mMSiR90[U-100% 13C; U-100% 15N]2
10 mMTris2
5 mMDTT2
100 mMNaCl2
0.65 mMSiR90[U-100% 13C; U-100% 15N]3
10 mMTris3
5 mMDTT3
100 mMNaCl3
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1100 6.5 ambient 293 K
2100 6.5 ambient 293 K
3100 6.5 ambient 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
PSVS1.3Bhattacharya , Hang and Montelionestructure validation
PdbStat4.1Roberto Tejero and Montelioneデータ解析
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
X-PLOR NIH2.11.2Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
AutoStructure2.1.1Huang, Tejero, Powers and Montelione精密化
AutoStructure2.1.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.11Goddardデータ解析
VNMR6.1cVariancollection
AutoAssign2.2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 819 conformationally restricting NOE-derived distance constraints, 52 dihedral angle constraints, and 26 hydrogen bond constraints.(14.5 constraints per ...詳細: The structures are based on a total of 819 conformationally restricting NOE-derived distance constraints, 52 dihedral angle constraints, and 26 hydrogen bond constraints.(14.5 constraints per residue, 5.2 long-range constraints per residue, computed for residues 1-62 by PSVS 1.3). Residues 62-67 correspond to the Histidines of the C-terminal tag and could not be assigned. Structure determination was performed iteratively using AutoStructure (XPLOR-NIH). After a final XPLOR calculation using the constraints derived from AutoStructure, the 20 lowest energy structures out of 100 were further refined by restrained Molecular dynamics/Energy minimization in explicit water (CNS). The C-terminal HIS-tag residues of the protein were included in the calculations as well as the deposition. Coordinates for the following residues are not well determined: 1-7,18-29,46-48,58-67. The structure was determined using standard Triple resonance NMR experiments. Automated backbone assignments were made using AutoAssign and the sidechain assignments were completed manually. Automatic NOESY assignments as well as distance, dihedral angle and hydrogen-bond constraints were determined using AutoStructure. Structure quality factors, where ordered residues comprise: 8-17,30-45,49-57. RMSD of BB 0.5A, heavy atoms 1.0A. Ramachandran statistics for ordered residues: Most favoured: 91.1%, Additionally allowed: 8.9%, Generally allowed: 0.0%, Unfavourable: 0%. Procheck scores for ordered residues (raw/Z) phi-psi: -0.56/-1.89; all -0.33/-1.95. Molprobity clash score (raw/Z) 17.48/-1.47. RPF scores for goodness of fit to NOESY data: recall: 0.943, precision: 0.92, F-measure: 0.93. Final DP-score 0.795.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.02 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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