+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2g3r | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal Structure of 53BP1 tandem tudor domains at 1.2 A resolution | ||||||
要素 | Tumor suppressor p53-binding protein 1 | ||||||
キーワード | CELL CYCLE/TRANSCRIPTION / TANDEM TUDOR DOMAINS / CELL CYCLE-TRANSCRIPTION COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / DNA repair complex / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / methylated histone binding / histone reader activity ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / DNA repair complex / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / methylated histone binding / histone reader activity / DNA複製 / DNA damage checkpoint signaling / transcription coregulator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / protein homooligomerization / G2/M DNA damage checkpoint / 動原体 / double-strand break repair via nonhomologous end joining / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å | ||||||
データ登録者 | Lee, J. / Botuyan, M.V. / Thompson, J.R. / Mer, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006 タイトル: Structural Basis for the Methylation State-Specific Recognition of Histone H4-K20 by 53BP1 and Crb2 in DNA Repair. 著者: Botuyan, M.V. / Lee, J. / Ward, I.M. / Kim, J.E. / Thompson, J.R. / Chen, J. / Mer, G. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2g3r.cif.gz | 47.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb2g3r.ent.gz | 33.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2g3r.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g3/2g3r ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g3/2g3r | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13944.780 Da / 分子数: 1 断片: Tandem tutor domains, residues 1484-1603 (SWS-Q12888) 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / プラスミド: pTEV / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12888 |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.31 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 2% PEG 400, 0.1MHEPES/Na, 2M ammonium sulfate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9794 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9794 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.25→26.8 Å / Num. obs: 32860 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ID 1XNI 解像度: 1.25→26.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 1.756 / SU ML: 0.039 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.057 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 19.886 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.25→26.8 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 1.25→1.278 Å / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 6.591 Å / Origin y: 0.719 Å / Origin z: 11.629 Å
|