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万見
- PDB-2feb: NMR Solution Structure, Dynamics and Binding Properties of the Kr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2feb
タイトルNMR Solution Structure, Dynamics and Binding Properties of the Kringle IV Type 8 module of apolipoprotein(a)
要素Apolipoprotein(a)
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / tri-loop structure / disulphide bonded protein
機能・相同性
機能・相同性情報


リポタンパク質 / LDL remodeling / 循環器 / lipid transport / endopeptidase inhibitor activity / apolipoprotein binding / fibronectin binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / lipid metabolic process / heparin binding ...リポタンパク質 / LDL remodeling / 循環器 / lipid transport / endopeptidase inhibitor activity / apolipoprotein binding / fibronectin binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / lipid metabolic process / heparin binding / endopeptidase activity / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold ...Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics torsion angle dynamics
データ登録者Chitayat, S. / Kanelis, V. / Koschinsky, M.L. / Smith, S.P.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Nuclear magnetic resonance (NMR) solution structure, dynamics, and binding properties of the kringle IV type 8 module of apolipoprotein(a).
著者: Chitayat, S. / Kanelis, V. / Koschinsky, M.L. / Smith, S.P.
履歴
登録2005年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein(a)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8101
ポリマ－11,8101
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20all calculated structures submitted,structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #21fewest violations,lowest energy,minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein(a) / Apoa / Lpa


分子量: 11810.153 Da / 分子数: 1 / 断片: kringle module / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LPA / プラスミド: pet16b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P08519, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
1313D 13C-separated aromatic NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 3D multi-dimensional heteronuclear NMR techniques.

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試料調製

詳細内容: 1mM kringle IV type 8, H20 / 溶媒系: H20
試料状態イオン強度: 20mM Tris / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1Brunger構造決定
CNS1.1Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: 3070 NOE-derived distance restraints, 43 dihedral angle restraints
代表構造選択基準: fewest violations,lowest energy,minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted,structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint ...コンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted,structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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