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- PDB-2erw: Crystal Structure of Infestin 4, a factor XIIa inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2erw
タイトルCrystal Structure of Infestin 4, a factor XIIa inhibitor
要素serine protease inhibitor infestin
キーワードBLOOD CLOTTING (凝固・線溶系) / HYDROLASE INHIBITOR / Kazal type domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal serine protease inhibitors family signature. / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thrombin inhibitor infestin
類似検索 - 構成要素
生物種Triatoma infestans (カメムシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Campos, I.T.N. / Tanaka, A.S. / Barbosa, J.A.R.G.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: The Kazal-type inhibitors infestins 1 and 4 differ in specificity but are similar in three-dimensional structure.
著者: Campos, I.T. / Souza, T.A. / Torquato, R.J. / De Marco, R. / Tanaka-Azevedo, A.M. / Tanaka, A.S. / Barbosa, J.A.R.G.
履歴
登録2005年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32012年6月20日Group: Database references
改定 1.42017年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: serine protease inhibitor infestin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1981
ポリマ－6,1981
非ポリマー00
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)25.765, 45.377, 56.771
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Asymmetric unit content is the biological assembly.

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要素

#1: タンパク質 serine protease inhibitor infestin


分子量: 6198.125 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 167-222 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Triatoma infestans (カメムシ) / プラスミド: pPIC9 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: Q95P16
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.03 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 30% PEG 4000, 0.1 M ammonium acetate, 0.1 M sodium cacodylate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 303K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.427 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月9日
放射モノクロメーター: Si CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.427 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→40 Å / Num. all: 13756 / Num. obs: 13618 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 15.315 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 52.5
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.367 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Num. unique all: 1229 / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TBR

1tbr


解像度: 1.4→35.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 1.712 / SU ML: 0.034 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.055 / ESU R Free: 0.053 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: SIMULATED ANNEALING WAS PERFORMED WITH THE CNS SOFTWARE IN THE FIRST CYCLE OF REFINEMENT. TLS APPLIED USING THE PROTEIN MODEL AS ONE GROUP. Close contacts in remark 500 are related to the ...詳細: SIMULATED ANNEALING WAS PERFORMED WITH THE CNS SOFTWARE IN THE FIRST CYCLE OF REFINEMENT. TLS APPLIED USING THE PROTEIN MODEL AS ONE GROUP. Close contacts in remark 500 are related to the alternate conformations of the CYS 6 region close to the N-terminus and CYS 31. The alternate conformation of the N-terminus is not modelled due to the weak electron density.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1895 676 5 %RANDOM
Rwork0.18014 ---
all0.1806 13610 --
obs0.1806 13574 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.051 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.21 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→35.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数402 0 0 74 476
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.022432
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4861.968582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.936552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.22423.8121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.4541579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.321154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02332
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2440.2212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.2308
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1460.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.741.5269
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2192430
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7643178
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9544.5152
LS精密化 シェル解像度: 1.403→1.439 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 55 -
Rwork0.329 904 -
obs-904 97.96 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.833 Å / Origin y: 7.551 Å / Origin z: 24.913 Å
111213212223313233
T-0.1661 Å20.0011 Å20.0157 Å2--0.1594 Å2-0.0078 Å2---0.1346 Å2
L3.33 °20.357 °20.3214 °2-3.8251 °20.189 °2--1.6965 °2
S-0.0121 Å °0.0534 Å °-0.1421 Å °-0.1988 Å °0.0332 Å °-0.1068 Å °0.1021 Å °0.0824 Å °-0.0211 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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