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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2a0b | ||||||
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タイトル | HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOTRANSFER DOMAIN OF ARCB FROM ESCHERICHIA COLI | ||||||
要素 | HPT DOMAIN | ||||||
キーワード | SENSORY TRANSDUCTION / HISTIDINE KINASE / PHOSPHOTRANSFER / TWO-COMPONENT SYSTEM / FOUR-HELIX BUNDLE (ヘリックスバンドル) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 peptidyl-histidine phosphorylation / response to oxygen levels / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / plasma membrane => GO:0005886 / phosphoprotein phosphatase activity / protein autophosphorylation / regulation of DNA-templated transcription / シグナル伝達 / ATP binding ...peptidyl-histidine phosphorylation / response to oxygen levels / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / plasma membrane => GO:0005886 / phosphoprotein phosphatase activity / protein autophosphorylation / regulation of DNA-templated transcription / シグナル伝達 / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.57 Å | ||||||
データ登録者 | Kato, M. / Mizuno, T. / Shimizu, T. / Hakoshima, T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999 タイトル: Refined structure of the histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain of the anaerobic sensor kinase ArcB from Escherichia coli at 1.57 A resolution. 著者: Kato, M. / Mizuno, T. / Shimizu, T. / Hakoshima, T. #1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997 タイトル: Insights Into Multistep Phosphorelay from the Crystal Structure of the C-Terminal Hpt Domain of Arcb 著者: Kato, M. / Mizuno, T. / Shimizu, T. / Hakoshima, T. #2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996 タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of a Histidine Kinase Domain of the Anaerobic Sensor Protein Arcb from Escherichia Coli 著者: Kato, M. / Ishige, K. / Mizuno, T. / Shimizu, T. / Hakoshima, T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2a0b.cif.gz | 40.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2a0b.ent.gz | 27.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2a0b.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a0/2a0b ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a0/2a0b | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14013.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PSU2DH / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): DZ225 参照: UniProt: P22763, UniProt: P0AEC3*PLUS, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの |
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#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 % / 解説: THE FURTHER REFINEMENT OF 1A0B | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 4.1 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 12.5% PEGMME 550, 5 MM ZNSO4, 50 MM ACETIC ACID/SODIUM ACETATE BUFFER, PH 4.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 277 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年9月1日 / 詳細: COLLIMATOR |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 1.57 Å / Num. obs: 16338 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 26.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 66 |
反射 シェル | 解像度: 1.57→1.7 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rsym value: 0.19 / % possible all: 89 |
反射 | *PLUS % possible obs: 95 % / Num. measured all: 98202 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 89 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.57→6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
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原子変位パラメータ | Biso mean: 29.5 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.17 Å / Luzzati d res low obs: 6 Å / Luzzati sigma a obs: 0.17 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.57→6 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Num. reflection obs: 16036 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 1.57 Å / 最低解像度: 1.63 Å / Rfactor Rfree: 0.299 / Rfactor Rwork: 0.277 |