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万見
- PDB-231l: T4 LYSOZYME MUTANT M106K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 231l
タイトルT4 LYSOZYME MUTANT M106K
要素T4 LYSOZYME
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / O-GLYCOSYL / GLYCOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lipscomb, L.A. / Drew, D.L. / Gassner, N. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Context-dependent protein stabilization by methionine-to-leucine substitution shown in T4 lysozyme.
著者: Lipscomb, L.A. / Gassner, N.C. / Snow, S.D. / Eldridge, A.M. / Baase, W.A. / Drew, D.L. / Matthews, B.W.
履歴
登録1997年10月3日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T4 LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6622
ポリマ－18,6261
非ポリマー351
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.020, 61.020, 96.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 T4 LYSOZYME


分子量: 18626.348 Da / 分子数: 1 / 変異: C54T, C97A, M106K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato
解説: MUTANT GENE DERIVED FROM THE M13 PLASMID BY CLONING THE T4 LYSOZYME GENE
細胞内の位置: CYTOPLASM細胞質 / 遺伝子: T4 LYSOZYME / プラスミド: M13 / 遺伝子 (発現宿主): T4 LYSOZYME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RR1 / 参照: UniProt: P00720, リゾチーム
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.97 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: M106K WAS AT 19MG/ML IN A BUFFER CONTAINING 0.1M NA2PO4 PH 6.6, 0.55 M NACL. IT WAS DILUTED BY 1/2 WITH A SOLUTION 1.8M IN NA/KPO4 PH 6.9. THIS WAS ALSO THE WELL SOLUTION. HANGING DROP ...詳細: M106K WAS AT 19MG/ML IN A BUFFER CONTAINING 0.1M NA2PO4 PH 6.6, 0.55 M NACL. IT WAS DILUTED BY 1/2 WITH A SOLUTION 1.8M IN NA/KPO4 PH 6.9. THIS WAS ALSO THE WELL SOLUTION. HANGING DROP METHODS WERE USED., pH 7.0, vapor diffusion - hanging drop
PH範囲: 6.6-6.9
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.1 Msodium phosphate1drop
20.55 M1dropNaCl
30.02 %1dropNaN3
450 mMoxidized beta-mercaptoethanol1reservoir
550 mMreduced beta-mercaptoethanol1reservoir
61.8-2.0 Msodium/potassium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年1月1日 / 詳細: GRAPHITE MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 10567 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 34.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.37→2.61 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.164 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 93.9
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TNT精密化
SDMSDETECTOR SYSTEM (NIELSEN)データ削減
SDMSDETECTOR SYSTEM (NIELSEN)データスケーリング
TNT位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.5→30 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL V1.0 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
Rfactor反射数%反射
Rwork0.177 --
all-7487 -
obs-7487 93 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 150 Å2 / ksol: 0.8 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1293 0 1 28 1322
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01913130.8
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.7517651.3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d22.848040
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.011342
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0131895
X-RAY DIFFRACTIONt_it5.9913138
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0991410
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.177
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg22.840
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0135

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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