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万見
- PDB-1xjo: STRUCTURE OF AMINOPEPTIDASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xjo
タイトルSTRUCTURE OF AMINOPEPTIDASE
要素AMINOPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / AMINOPEPTIDASE / ZYMOGEN (酵素前駆体) / ZINC (亜鉛)
機能・相同性
機能・相同性情報


アミノペプチダーゼS / metalloexopeptidase activity / aminopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M28, SGAP-like / Peptidase M28 family / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Galactose-binding-like domain superfamily ...Peptidase M28, SGAP-like / Peptidase M28 family / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Galactose-binding-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / アミノペプチダーゼS
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces griseus (ストレプトマイシン生産菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Greenblatt, H.M. / Barra, D. / Blumberg, S. / Shoham, G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Streptomyces griseus aminopeptidase: X-ray crystallographic structure at 1.75 A resolution.
著者: Greenblatt, H.M. / Almog, O. / Maras, B. / Spungin-Bialik, A. / Barra, D. / Blumberg, S. / Shoham, G.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1996
タイトル: Aminopeptidase from S. Griseus: Primary Structure and Comparison with Other Zinc-Containing Aminopeptidases
著者: Maras, B. / Greenblatt, H.M. / Shoham, G. / Spungin-Bialik, A. / Blumberg, S. / Barra, D.
履歴
登録1996年10月9日処理サイト: BNL
改定 1.01997年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMINOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0335
ポリマ－29,7671
非ポリマー2664
水4,486249
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.810, 61.810, 146.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-520-

HOH

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要素

#1: タンパク質 AMINOPEPTIDASE / / SGAP


分子量: 29766.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE ENZYME IS ISOLATED FROM THE COMMERCIALLY AVAILABLE ENZYME MIXTURE "PRONASE E"
由来: (天然) Streptomyces griseus (ストレプトマイシン生産菌)
参照: UniProt: P80561, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.57 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: 16% PEG 4K, 0.1 M SODIUM ACETATE, pH 5.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium acetate1reservoir
316 %(w/v)PEG40001reservoir
410 mMTris1drop
520 mM1dropNaCl
61 mM1dropCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.949
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年3月25日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.949 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 28606 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 15.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射
*PLUS
最高解像度: 1.75 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 244396

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
TNT5E精密化
精密化解像度: 1.75→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: DEFAULT TNT /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.141 --
obs-28587 97 %
溶媒の処理溶媒モデル: DEFAULT TNT / Bsol: 295.5 Å2 / ksol: 0.765 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2001 0 8 249 2258
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0220540.8
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.8227841.3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d15.711920
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.015492
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0183095
X-RAY DIFFRACTIONt_it5.620500
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0261610
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.141
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg15.70
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.018

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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