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- PDB-1vkh: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE SERINE HYDROLASE (YDR428C) FROM S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vkh
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE SERINE HYDROLASE (YDR428C) FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE AT 1.85 A RESOLUTION
要素putative serine hydrolase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / PUTATIVE SERINE HYDROLASE / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI
機能・相同性
機能・相同性情報


アリルホルムアミダーゼ / arylformamidase activity / tryptophan catabolic process to kynurenine / 'de novo' NAD biosynthetic process from tryptophan / NAD biosynthetic process / positive regulation of cell growth / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Kynurenine formamidase, vertebrates/fungi-type / Alpha/beta hydrolase fold-3 / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kynurenine formamidase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of an alpha/beta serine hydrolase (YDR428C) from Saccharomyces cerevisiae at 1.85 A resolution
著者: Arndt, J.W. / Schwarzenbacher, R. / Page, R. / Abdubek, P. / Ambing, E. / Biorac, T. / Canaves, J.M. / Chiu, H.J. / Dai, X. / Deacon, A.M. / DiDonato, M. / Elsliger, M.A. / Godzik, A. / ...著者: Arndt, J.W. / Schwarzenbacher, R. / Page, R. / Abdubek, P. / Ambing, E. / Biorac, T. / Canaves, J.M. / Chiu, H.J. / Dai, X. / Deacon, A.M. / DiDonato, M. / Elsliger, M.A. / Godzik, A. / Grittini, C. / Grzechnik, S.K. / Hale, J. / Hampton, E. / Han, G.W. / Haugen, J. / Hornsby, M. / Klock, H.E. / Koesema, E. / Kreusch, A. / Kuhn, P. / Jaroszewski, L. / Lesley, S.A. / Levin, I. / McMullan, D. / McPhillips, T.M. / Miller, M.D. / Morse, A. / Moy, K. / Nigoghossian, E. / Ouyang, J. / Peti, W.S. / Quijano, K. / Reyes, R. / Sims, E. / Spraggon, G. / Stevens, R.C. / van den Bedem, H. / Velasquez, J. / Vincent, J. / von Delft, F. / Wang, X. / West, B. / White, A. / Wolf, G. / Xu, Q. / Zagnitko, O. / Hodgson, K.O. / Wooley, J. / Wilson, I.A.
履歴
登録2004年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE CLONING ARTIFACT. THE CONSTRUCT WAS PCR AMPLIFIED WITH TAQ POLYMERASE. SEQUENCING OF THE ...SEQUENCE CLONING ARTIFACT. THE CONSTRUCT WAS PCR AMPLIFIED WITH TAQ POLYMERASE. SEQUENCING OF THE CLONED CONSTRUCT INDICATED THAT VAL IN POSITION 161 WAS MUTATED TO ILE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative serine hydrolase
B: putative serine hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9625
ポリマ－63,7422
非ポリマー2203
水8,179454
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area20610 Å2
手法PISA
2
A: putative serine hydrolase
ヘテロ分子

B: putative serine hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9625
ポリマ－63,7422
非ポリマー2203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
Buried area2070 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area20700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.967, 85.959, 70.479
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 putative serine hydrolase /


分子量: 31871.080 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ydr428c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04066
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 454 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.81 %
結晶化温度: 298 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
詳細: 16.00% PEG MME 2000, 0.10M HEPES, 0.00M HEPES_Na, 5% Glycerol , VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 8-BM / 波長: 0.9464, 0.979326, 0.979179
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月13日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.94641
20.9793261
30.9791791
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 42225 / % possible obs: 99.77 % / 冗長度: 3.89 % / Biso Wilson estimate: 27.53 Å2 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 17.88
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 3.57 % / Mean I/σ(I) obs: 3.57 / Num. unique all: 4159 / Rsym value: 0.343 / % possible all: 98.39

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
REFMAC5.1.9999精密化
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.85→37.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 5.233 / SU ML: 0.082 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. NON-ROTOMERS: LEU 156 AND LEU 160 (MOLECULE A AND B).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1894 2060 5 %RANDOM
Rwork0.14292 ---
obs0.14523 39479 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.642 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å2-0.02 Å2
2--0.07 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→37.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4133 0 13 454 4600
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0224282
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023868
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6981.9555801
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90939055
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7715505
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.42225.271203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.32815782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.531516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2669
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024625
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02811
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.2955
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1810.24037
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.22356
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.2424
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2450.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2660.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2370.231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4961.52801
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3731.51030
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.65924214
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.07231876
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2474.51587
LS精密化 シェル解像度: 1.852→1.9 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 127 4.92 %
Rwork0.174 2453 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6720.1523-0.01720.5367-0.05871.179-0.0142-0.0893-0.03630.0354-0.0006-0.06540.0542-0.01670.0147-0.1074-0.0010.0052-0.2667-0.0023-0.2105-8.68531.71473.862
20.93650.04870.03720.80110.13411.73410.05030.131-0.0146-0.04910.0193-0.0483-0.0038-0.0144-0.0696-0.1262-0.01110.013-0.24140.0089-0.20045.07537.6141.835
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA7 - 26119 - 273
22BB10 - 26122 - 273

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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