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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ved | ||||||
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タイトル | The crystal structure of the orthorhombic form of hen egg white lysozyme at 1.9 angstroms resolution in space | ||||||
要素 | Lysozyme C | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / lysozyme (リゾチーム) / hen egg white / orthrhombic / microgravity | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium ...抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 小胞体 / extracellular space / identical protein binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Gallus gallus (ニワトリ) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Aibara, S. / Suzuki, A. / Kidera, A. / Shibata, K. / Yamane, T. / DeLucas, L.J. / Hirose, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: The crystal structure of the orthorhombic form of hen egg white lysozyme at 1.9 angstroms resolution in space 著者: Aibara, S. / Suzuki, A. / Kidera, A. / Shibata, K. / Yamane, T. / DeLucas, L.J. / Hirose, M. #1: ジャーナル: Proceedings of the Twenty-Third International Symposium on Space Technology and Science 年: 2002 タイトル: Microgravity Influences the Nucleation Process of Protein Crystal Growth 著者: Aibara, S. / Suzuki, A. / Kidera, A. / Shibata, K. / Yamane, T. / DeLucas, L.J. / Hirose, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ved.cif.gz | 37.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ved.ent.gz | 25.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ved.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ve/1ved ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ve/1ved | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: Egg White卵白 / 参照: UniProt: P00698, リゾチーム |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.48 % |
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年9月9日 |
放射 | モノクロメーター: Yale mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→34.1 Å / Num. obs: 9270 / % possible obs: 91.7 % / Biso Wilson estimate: 18.4 Å2 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.93 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 84.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→34.1 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 904653.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.1929 Å2 / ksol: 0.310566 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 25.1 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→34.1 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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