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- PDB-1uyv: Acetyl-CoA carboxylase carboxyltransferase domain L1705I/V1967I mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uyv
タイトルAcetyl-CoA carboxylase carboxyltransferase domain L1705I/V1967I mutant
要素ACETYL-COA CARBOXYLASEアセチルCoAカルボキシラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / CARBOXYLASE (カルボキシル化) / CARBOXYLTRANSFERASE / MUTANT (ミュータント (人類))
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine metabolism / アセチルCoAカルボキシラーゼ / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity ...: / Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine metabolism / アセチルCoAカルボキシラーゼ / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / acetyl-CoA biosynthetic process / long-chain fatty acid biosynthetic process / protein import into nucleus / fatty acid biosynthetic process / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / ミトコンドリア / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / アセチルCoAカルボキシラーゼ ...Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / アセチルCoAカルボキシラーゼ / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アセチルCoAカルボキシラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / その他 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Zhang, H. / Tweel, B. / Tong, L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Molecular Basis for the Inhibition of the Carboxyltransferase Domain of Acetyl-Coenzyme-A Carboxylase by Haloxyfop and Diclofop
著者: Zhang, H. / Tweel, B. / Tong, L.
履歴
登録2004年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月20日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYL-COA CARBOXYLASE
B: ACETYL-COA CARBOXYLASE
C: ACETYL-COA CARBOXYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)250,3763
ポリマ－250,3763
非ポリマー00
水3,459192
1
A: ACETYL-COA CARBOXYLASE

A: ACETYL-COA CARBOXYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,9172
ポリマ－166,9172
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area6030 Å2
ΔGint-49.4 kcal/mol
Surface area46630 Å2
手法PISA
2
B: ACETYL-COA CARBOXYLASE
C: ACETYL-COA CARBOXYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,9172
ポリマ－166,9172
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5890 Å2
ΔGint-43.2 kcal/mol
Surface area44400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)247.170, 123.730, 145.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 ACETYL-COA CARBOXYLASE / アセチルCoAカルボキシラーゼ / ACC / FATTY ACID SYNTHETASE 3 / MRNA TRANSPORT-DEFECTIVE PROTEIN 7


分子量: 83458.555 Da / 分子数: 3 / 断片: CARBOXYLTRANSFERASE, RESIDUES 1482-2218 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q00955, アセチルCoAカルボキシラーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUES CHAINS A, B, C, ILE 1705 LEU ENGINEERED RESIDUES CHAINS A, B, C, ILE 1967 VAL

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.27 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.50
結晶化
*PLUS
pH: 5.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 Msodium citrate1reservoirpH5.5
2200 mM1reservoirNaCl
38 %(w/v)PEG80001reservoir
410 %(v/v)glycerol1reservoir
510 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.92011
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 117132 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 34.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 89
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / Num. measured all: 315564 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.256

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解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: その他 / 解像度: 2.6→27.56 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 11686 10 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 117132 87.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.59 Å20 Å23.72 Å2
2--8.72 Å20 Å2
3----2.13 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→27.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13474 0 0 192 13666
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 904 9.8 %
Rwork0.27 8285 -
obs--68.5 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 28 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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