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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1rff | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase complexed with vanadate, octapeptide KLNYYDPR, and tetranucleotide AGTT. | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE/DNA / Protein-DNA complex (デオキシリボ核酸) / vanadate complex (バナジン酸塩) / transition state mimic / HYDROLASE-DNA COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 3'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase activity / single strand break repair / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / exonuclease activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA修復 / intracellular membrane-bounded organelle ...3'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase activity / single strand break repair / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / exonuclease activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA修復 / intracellular membrane-bounded organelle / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Davies, D.R. / Interthal, H. / Champoux, J.J. / Hol, W.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2004 タイトル: Explorations of peptide and oligonucleotide binding sites of tyrosyl-DNA phosphodiesterase using vanadate complexes. 著者: Davies, D.R. / Interthal, H. / Champoux, J.J. / Hol, W.G. #1: ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2003 タイトル: Crystal structure of a transition state mimic for Tdp1 assembled from vanadate, DNA, and a topoisomerase I-derived peptide 著者: Davies, D.R. / Interthal, H. / Champoux, J.J. / Hol, W.G.J. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002 タイトル: Insights into substrate binding and catalytic mechanism of human Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase (Tdp1) from vanadate and tungstate-inhibited structures 著者: Davies, D.R. / Interthal, H. / Champoux, J.J. / Hol, W.G.J. #3: ジャーナル: Structure / 年: 2002 タイトル: The crystal structure of human Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase, Tdp1 著者: Davies, D.R. / Interthal, H. / Champoux, J.J. / Hol, W.G.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1rff.cif.gz | 199.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1rff.ent.gz | 154 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1rff.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rf/1rff ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rf/1rff | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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-要素
-DNA鎖 / タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 3種, 6分子 DFABCE
#1: DNA鎖 | 分子量: 1205.841 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 #2: タンパク質 | 分子量: 54731.195 Da / 分子数: 2 / Fragment: residues 149-608 / Mutation: D322N, M328T, F548L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TDP1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q9NUW8, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 #3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1070.200 Da / 分子数: 2 / Fragment: residues 720-727 / Mutation: L724Y / 由来タイプ: 合成 詳細: THE Peptide WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE Peptide IS NATURALLY FOUND IN "Homo sapiens" (Human). キーワード: L724Y |
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-非ポリマー , 3種, 347分子
#4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.84 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8 詳細: PEG 3000, NaCl, HEPES, spermine, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 |
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結晶化 | *PLUS pH: 8.2 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 103225 / Num. obs: 103255 / % possible obs: 90.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.52 % / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 21.04 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.76 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.482 / % possible all: 64.6 |
反射 | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.071 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 64.6 % / Rmerge(I) obs: 0.482 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 1jy1 解像度: 1.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 2.321 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.114 / ESU R Free: 0.105 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 24.569 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20 /
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 50 Å / Rfactor Rfree: 0.213 / Rfactor Rwork: 0.193 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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