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万見
- PDB-1r5b: Crystal structure analysis of sup35 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r5b
タイトルCrystal structure analysis of sup35
要素Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / TRANSLATION TERMINATION / PEPTIDE RELEASE / GTPASE (GTPアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / translation release factor activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / 翻訳 (生物学) / GTPase activity ...Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / translation release factor activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / 翻訳 (生物学) / GTPase activity / GTP binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. ...Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Kong, C. / Song, H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: Crystal structure and functional analysis of the eukaryotic class II release factor eRF3 from S. pombe
著者: Kong, C. / Ito, K. / Walsh, M.A. / Wada, M. / Liu, Y. / Kumar, S. / Barford, D. / Nakamura, Y. / Song, H.
履歴
登録2003年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1031
ポリマ－52,1031
非ポリマー00
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.796, 83.796, 165.937
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / ERF2 / Translation release factor 3 / ERF3 / ERF-3


分子量: 52103.195 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 196-662 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: SUP35, SPCC584.04 / プラスミド: pGEX-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 star / 参照: UniProt: O74718
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HEPES, Ethylene Glycol, PEG 8000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9787, 0.9724, 0.9791
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月12日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97871
20.97241
30.97911
反射解像度: 2.35→20 Å / Num. all: 28714 / Num. obs: 24790 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.375 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2840 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.35→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 9.427 / SU ML: 0.209 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.348 / ESU R Free: 0.256 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: Hydrogens have been added in the riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 1284 5.1 %RANDOM
Rwork0.255 ---
obs0.256 23902 99.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.52 Å20 Å20 Å2
2--0.52 Å20 Å2
3----1.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3222 0 0 159 3381
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0213273
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023008
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.291.964413
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82637013
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7175406
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023601
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02636
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.2728
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.220.23671
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22090
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2140
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.190.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2380.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.411.52029
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.78123286
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.14831244
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9244.51127
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.363 88
Rwork0.33 1739
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.0396-0.29780.51340.1095-3.32644.2188-0.1486-1.3905-1.20610.4424-0.0957-0.23430.08151.74330.24430.5017-0.2759-0.01960.94040.03380.533922.68116.176163.1833
23.92521.64280.60722.90621.36344.97780.2181-0.51810.07480.2628-0.19150.26850.0741-0.5555-0.02660.0582-0.07380.07510.2156-0.06520.1043-8.74638.513660.3267
39.41522.0757-2.69256.77880.54195.8247-0.11810.1029-1.5487-0.5231-0.1514-0.74650.54020.75980.26950.09130.08010.05480.1155-0.00920.273919.93738.884341.309
43.83462.70332.21426.54795.05110.18470.715-1.3320.59020.8785-0.3518-0.8151-0.97371.4826-0.36320.6089-0.52810.12360.9074-0.1510.418626.724729.170259.1425
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA215 - 23620 - 41
2X-RAY DIFFRACTION2AA237 - 46342 - 268
3X-RAY DIFFRACTION3AA464 - 554269 - 359
4X-RAY DIFFRACTION4AA555 - 662360 - 467

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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