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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1r4a | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of GTP-bound ADP-ribosylation Factor Like Protein 1 (Arl1) and GRIP Domain of Golgin245 COMPLEX | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN TRANSPORT / Ras-like G Protein structure / Three-helix GRIP domain | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / activation of phospholipase D activity / toxin metabolic process / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Golgi vesicle transport / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / protein localization to Golgi apparatus / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde transport, endosome to Golgi / Golgi organization ...Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / activation of phospholipase D activity / toxin metabolic process / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Golgi vesicle transport / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / protein localization to Golgi apparatus / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde transport, endosome to Golgi / Golgi organization / enzyme activator activity / positive regulation of axon extension / vesicle-mediated transport / intracellular protein transport / ゴルジ体 / small GTPase binding / GTPase binding / protein domain specific binding / ゴルジ体 / GTPase activity / GTP binding / ゴルジ体 / extracellular exosome / 核質 / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Wu, M. / Lu, L. / Hong, W. / Song, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004 タイトル: Structural basis for recruitment of GRIP domain golgin-245 by small GTPase Arl1. 著者: Wu, M. / Lu, L. / Hong, W. / Song, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1r4a.cif.gz | 191 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1r4a.ent.gz | 151.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1r4a.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r4/1r4a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r4/1r4a | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1ksgS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | Four molecules are generated by two 2-fold symmetry operations. / Tetramer is generated by two 2-fold symmetry operations. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18737.615 Da / 分子数: 4 / 断片: Arl1 (Residue 16-180) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: ARL1 / プラスミド: pGEX-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 star / 参照: UniProt: P61212 #2: タンパク質 | 分子量: 6198.274 Da / 分子数: 4 / 断片: GRIP Domain (Residue 2172-2222) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOLGIN-245 / プラスミド: pGEX-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 star / 参照: UniProt: Q13439 #3: 化合物 | ChemComp-MG / #4: 化合物 | ChemComp-GNP / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.35 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: PEG3350, potassium thiocyanate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.972 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月10日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.972 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→99.9 Å / Num. all: 55269 / Num. obs: 55268 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 8.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.539 / Mean I/σ(I) obs: 1.88 / Rsym value: 0.479 / % possible all: 56.5 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 39 Å / % possible obs: 97.1 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1KSG 解像度: 2.3→20 Å / 交差検証法: free R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: The structure was refined also with CNS(BRUNGER)
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.3→2.39 Å / Total num. of bins used: 20 /
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ソフトウェア | *PLUS バージョン: 5 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor Rfree: 0.26 / Rfactor Rwork: 0.245 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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