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万見
- PDB-1qr2: HUMAN QUINONE REDUCTASE TYPE 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qr2
タイトルHUMAN QUINONE REDUCTASE TYPE 2
要素PROTEIN (QUINONE REDUCTASE TYPE 2)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / QUINONE-REDUCTASE (CYTOSOLIC) / FLAVOPROTEIN (フラボタンパク質) / METALLOENZYME (金属タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


リボシルジヒドロニコチンアミドデヒドロゲナーゼ (キノン) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding ...リボシルジヒドロニコチンアミドデヒドロゲナーゼ (キノン) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / extracellular exosome / zinc ion binding / 核質 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Foster, C. / Bianchet, M.A. / Talalay, P. / Amzel, L.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of human quinone reductase type 2, a metalloflavoprotein.
著者: Foster, C.E. / Bianchet, M.A. / Talalay, P. / Zhao, Q. / Amzel, L.M.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Unexpected genetic and structural relationships of a long-forgotten flavoenzyme to NAD(P)H:quinone reductase (DT-diaphorase)
著者: Zhao, Q. / Yang, X.L. / Holtzclaw, W.D. / Talalay, P.
履歴
登録1999年4月15日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (QUINONE REDUCTASE TYPE 2)
B: PROTEIN (QUINONE REDUCTASE TYPE 2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4016
ポリマ－51,6992
非ポリマー1,7024
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6690 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area18420 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)83.157, 106.231, 56.615
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.761451, -0.007801, -0.648175), (-0.00568, -0.999969, 0.005361), (-0.648197, -0.000401, -0.761472)
ベクター: 19.3461, 30.0779, 52.0535)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (QUINONE REDUCTASE TYPE 2) / MENADIONE REDUCTASE


分子量: 25849.338 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: SYNTHETIC GENE / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPOLASM / 遺伝子 (発現宿主): NQO2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P16083, EC: 1.6.99.2
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE DATABASE IS IN ERROR AT RESIDUE 140, CYS. THE CORRECT RESIDUE IS GLY. (RESIDUE 139 IN ...THE SEQUENCE DATABASE IS IN ERROR AT RESIDUE 140, CYS. THE CORRECT RESIDUE IS GLY. (RESIDUE 139 IN THE COORDINATES.)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.200 mMmenadione1drop
21.66 Mammonium sulfate1reservoir
310 mMsodium HEPES1reservoir
40.012 mMFAD1reservoir
55 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→100 Å / Num. obs: 27290 / % possible obs: 89.8 % / 冗長度: 6.3 % / Rsym value: 5.7 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 24.4 / % possible all: 75.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 171959 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.7 % / Rmerge(I) obs: 0.244

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QRD

1qrd


解像度: 2.1→6 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 2751 10 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs-26074 77.4 %-
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3648 0 108 194 3950
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.07
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.67
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 80 10 %
Rwork0.299 736 -
obs--77.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11X.DNATOPH11.WAT
X-RAY DIFFRACTION3PARAM11.WAT
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 6 Å / σ(F): 3 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.219
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.329 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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