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- PDB-1mpv: Structure of bhpBR3, the BAFF-binding loop of BR3 embedded in a b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mpv
タイトルStructure of bhpBR3, the BAFF-binding loop of BR3 embedded in a beta-hairpin peptide
要素BLyS Receptor 3
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / beta-hairpin (Βヘアピン)
機能・相同性
機能・相同性情報


B cell costimulation / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of T cell proliferation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / T cell costimulation / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / signaling receptor activity / 獲得免疫系 / external side of plasma membrane / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 13C, TALL-1 binding domain / Tumour necrosis factor receptor 13C / BAFF-R, TALL-1 binding / Tumor necrosis factor receptor 13C/17
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / hybrid distance geometry, simulated annealing, restrained molecular dynamics.
データ登録者Kayagaki, N. / Yan, M. / Seshasayee, D. / Wang, H. / Lee, W. / French, D.M. / Grewal, I.S. / Cochran, A.G. / Gordon, N.C. / Yin, J. ...Kayagaki, N. / Yan, M. / Seshasayee, D. / Wang, H. / Lee, W. / French, D.M. / Grewal, I.S. / Cochran, A.G. / Gordon, N.C. / Yin, J. / Starovasnik, M.A. / Dixit, V.M.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2002
タイトル: BAFF/BLyS receptor 3 binds the B cell survival factor BAFF ligand through a discrete surface loop and promotes processing of NF-kappaB2.
著者: Kayagaki, N. / Yan, M. / Seshasayee, D. / Wang, H. / Lee, W. / French, D.M. / Grewal, I.S. / Cochran, A.G. / Gordon, N.C. / Yin, J. / Starovasnik, M.A. / Dixit, V.M.
履歴
登録2002年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THIS IS PART OF AN OPTIMIZED BETA-HAIRPIN SCAFFOLD, (SEE RUSSELL, BLANDL, SKELTON, & ...SEQUENCE THIS IS PART OF AN OPTIMIZED BETA-HAIRPIN SCAFFOLD, (SEE RUSSELL, BLANDL, SKELTON, & COCHRAN, "STABILITY OF CYCLIC BETA-HAIRPINS: ASYMMETRIC CONTRIBUTIONS FROM SIDE CHAINS OF A HYDROGEN-BONDED CROSS-STRAND RESIDUE PAIR", J. AMER. CHEM. SOC., IN PRESS.)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BLyS Receptor 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,5941
ポリマ－1,5941
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド BLyS Receptor 3 / Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C / B cell-activating factor receptor / BAFF ...Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C / B cell-activating factor receptor / BAFF receptor / BAFF-R / BLys receptor 3


分子量: 1593.918 Da / 分子数: 1 / 断片: BR3 loop (residues 26-31) / 由来タイプ: 合成
詳細: The Peptide was synthesized chemically with acetylated N-terminus and amidated C-terminus
参照: UniProt: Q96RJ3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
131DQF-COSY
1422D NOESY
152COSY-35

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12.9 mM bhpBR3 peptide92% H2O, 8% D2O, 0.1 mM DSS, pH 4.5
22.9 mM bhpBR3 peptide100% D2O, 0.1 mM DSS, pH 4.5
試料状態イオン強度: no added salt / pH: 4.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR1.37.4.2Brukercollection
Felix98Accelrysデータ解析
DGII98Accelrys構造決定
Discover98Accelrys精密化
精密化手法: hybrid distance geometry, simulated annealing, restrained molecular dynamics.
ソフトェア番号: 1
詳細: Complete 1H resonance assignments were obtained using standard 2D homonuclear NMR methods. Distance restraints were derived from analysis of a 2D NOESY spectrum (250ms mixing time); HN-Ha ...詳細: Complete 1H resonance assignments were obtained using standard 2D homonuclear NMR methods. Distance restraints were derived from analysis of a 2D NOESY spectrum (250ms mixing time); HN-Ha coupling constants were obtained from analysis of a DQF-COSY spectrum acquired in water; and HaHb values were obtained from analysis of a COSY-35 spectrum acquired in D2O. Structures were calculated from a total of 119 NOE-derived (including 46 long-range) distance restraints and 16 dihedral angle restraints. Structures satisfy the experimental data very well with no distance or dihedral angle violations greater than 0.1 angstrom or 1 degree, respectively.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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