+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1lds | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal Structure of monomeric human beta-2-microglobulin | ||||||
要素 | beta-2-microglobulinΒ2-ミクログロブリン | ||||||
キーワード | IMMUNE SYSTEM (免疫系) / Immunoglobulin constant domain | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent ...positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / response to molecule of bacterial origin / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / cellular response to iron ion / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / negative regulation of neurogenesis / MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / cellular response to nicotine / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / specific granule lumen / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / positive regulation of T cell activation / Modulation by Mtb of host immune system / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / T cell differentiation in thymus / late endosome membrane / positive regulation of protein binding / ER-Phagosome pathway / iron ion transport / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / Amyloid fiber formation / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / 小胞体 / ゴルジ体 / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / ゴルジ体 / 小胞体 / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Trinh, C.H. / Smith, D.P. / Kalverda, A.P. / Phillips, S.E.V. / Radford, S.E. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002 タイトル: Crystal structure of monomeric human beta-2-microglobulin reveals clues to its amyloidogenic properties. 著者: Trinh, C.H. / Smith, D.P. / Kalverda, A.P. / Phillips, S.E. / Radford, S.E. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1lds.cif.gz | 36.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1lds.ent.gz | 23.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1lds.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ld/1lds ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ld/1lds | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | 1duzS S: 精密化の開始モデル |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M / プラスミド: PINKWT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P61769 |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-NA / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.2 % | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.7 詳細: 4-8% (w/v) PEG4000, 20% Isopropanol, 100mM sodium citrate, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K | ||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 16 ℃ | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.979 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月25日 |
放射 | モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→26.7 Å / Num. all: 9866 / Num. obs: 9604 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 10.276 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rsym value: 0.035 / Net I/σ(I): 15.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Mean I/σ(I) obs: 9.6 / Num. unique all: 1275 / Rsym value: 0.062 / % possible all: 90.6 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 26.7 Å / Num. obs: 9565 / % possible obs: 97.5 % / Num. measured all: 46169 / Rmerge(I) obs: 0.035 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 90.6 % / Rmerge(I) obs: 0.062 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1DUZ 解像度: 1.8→26.7 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: Maximum likelihood target using amplitudes as implemented in CNS
| |||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
| |||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
| |||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→26.7 Å
| |||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.87 Å /
| |||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 26.7 Å | |||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
| |||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rwork: 0.21 |